生物化学习题解答
前言（序）(译文)
为了迎接中国教育体系和教学改革的需要，在大学中用中英文双语教学的课程将会兴起。因此，需要为基础和临床医学专业学生的学习而编写一些英文教材。根据资深的医学专家和全国医学教材出版讨论会（2005，中国，广州）的建议，我们编写了这本英文版的《生物化学》教材。
我们坚信原版的英文生物化学教材是我们英汉双语教学的最终选择。然而，中国拥有大量高等学府和众多的学生，而且大多数学生来自不发达地区。在这些地区，对学生甚至教师而言，要获得原版英文教材实际上是困难的。生物化学的不断发展不可避免地带来教材的内容的增加。另一方面，学生们的反馈表明书中内容的大部分还必须是现代生化的基本核心（内容）。因此，编写这本《生物化学》有两个目的：一是满足发展中地区大学学生的需要；二是有一本“少而精”形式的教材。我们深切地希望这本书在当前英汉双语教学中仅被用作为一个过渡教材，而在数年之后能被原版的英文教材所替代。
英文版的《生物化学》是根据Drs.Gerhard Meisenberg和William H.Simmons的《PRINCIPLES OF MEDICAL BIOCHEMISTRY》（2nd，Mosby Inc，2006）而编写的。由于中国与美国大学的教育体系和课程大纲之间的差异，我们改编和精简了原版本。因此现在这本书在内容和章节上都与原版有差异，而是融合了周爱儒和査锡良教授编写的中文版《生物化学》（第六版，人民卫生出版社，2004）教材的主要章节内容的产物。教材的主题（要）内容是由十六所大学的生物化学教师讨论后选定的。本书共有17章，每章都有教学法上的特色，例如“要点”、“课文”、“总结”和“建议阅读”。大多数教师可根据主修生化课程的学生学习生化知识点的需要来选择本书的上课内容。若有特殊的需要，我们推荐你使用原版的生物化学教材。
我们的编写得到了人民卫生出版社的大力支持和鼓励，该出版社还为版权和Mosby Inc签定了合同，因此，我们可以合法地引用原版的许多新的艺术构思和描述，如果没有这些，我们很难想象这本书会出版得这么快，谢谢所有为本书作出贡献的人。我们期待读者的所有回应（宝贵意见）。
第一章 绪论
1、什么叫生物化学？其重要性及任务为何？
解题要点：
生物化学主要是用化学的理论和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。因此简单地说生物化学就是生命的化学，是介于生物与化学之间的一门边缘科学。 其重要性：
（1）生物化学是对生命科学有着指导性的基础学科；
（2）生物化学也是一门对整个国民经济的发展有着重要性的实际应用学科。
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其任务：
（1）发现和阐明构成生物体的分子基础(生物分子的化学组成、结构和性质（静态生化）； （2）生物分子的结构、功能与生命现象的关系（机能生化 ）； （3）生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律（动态生化）。 2、应该如何学习生物化学？
解题要点：
（1）应对教师指定的教材内容作全面了解（2）明确概念、学会分析比
较（3）对每一章的重点内容应作深入钻研、弄懂、记熟。（4）重视实验课的学习，通过实验来验证或加深对理论的理解，提高学生的动手能力。
3、简述生化发展史
解题要点：
现代生物化学起源于18世纪晚期，发展于19世纪，在于20世纪初期成为一门独立科学。其主要发展概况如下：
（1）法国化学家拉瓦锡（Attoine-Laurent Lavoisier，1743——1794）在1783年首先发表了关于“动物热”的理论。
（2） 法国生理学家贝尔纳（ Claude Bernard ，1813——1878）首先用化学方法研究生理学，第一次分离出了糖原，证明了肝脏中的糖原可转变为血糖，发现了糖原异生作用。
（3） 1828年德国化学家维勒（Friedrich Wǒhler，1800-1882）从无机化合物氨及氰酸铅合成了第一个有机化合物:脲。
（4）德国化学家李比希 (Juctus von Liebig 1803-1873)进一步阐明了“动物热”的理论，首先将食物成分分为糖类、脂类、及蛋白质3大类并给代谢一词下了定义。 法国微生物家巴斯德（Louis Pasteur 1822——1895 ）证明发酵作用是由微生物引起的。还证明了酵母的酵素的醇发酵作用并不需要氧。
（5）1877年德国的W.Kühne提出了“enzyme”这个词。 并将“酶”与“细菌”两者区别开来
1897年德国的Hans Buchner发现了在酵母无细胞提取液中可以发生酒精发酵。（6）1903年Carl A.Neuberg首先用“生物化学”这个词
（7）20世纪中最突出的生物化学成就有：酶的结晶、中间代谢途径的阐明、生物能量学的发展、生物大分子的结构和功能的研究及分子生物学的兴起。 （8）21世纪，人类基因组图谱的完成。
第二章 蛋白质化学
要点内容(译文)
多肽中的氨基酸通过肽键相连接。肽键是酰胺键，通过一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基连接同时失去一分子的水而形成的。
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一级结构是对多聚物共价主链的描述。因此，多肽中氨基酸的排序是它的一级结构。二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列方式而不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是蛋白质中常见的二级结构。三级结构是多肽的三维空间构象。四级结构被定义为不同亚基之间的相互作用。
具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂（如高温或去污剂），将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。
1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？
解题要点：
氨基酸是有机羧酸分子中α-碳原子中一个氢原子被氨基取代而生成的化合物，故又称α-氨基酸。
氨基酸的化学结构有何特点：
（1）两性电解质（具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基）（2）若R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。（3）R基不同，构成不同的氨基酸。
2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？ 解题要点：
氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有D-型及L-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为L-型。
3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
解题要点：
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：
具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质 其不同点是：
甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
H2NOCHCHOHHNCOHOHNCOHOOH 脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成
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是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。 羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
解题要点：
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pK’1和pK’2数值有何关系？解题
要点：
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
丙氨酸为中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值： pI = (pK’1 + pK’2 )/2 = (2.3 + 9.7) /2 = 6.0
6、把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，问此aa的PI值是大于或小于6.0？还是等于6.0？
解题要点：
此aa的PI值是小于6.0。
因为把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，说明此aa在PH7.0的纯水中电离出H+，自己则变为负离子，为了得到两性离子（PI），则必须在PH6.0的溶液加入H+，故PI值必是小于6.0。
7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质? 解题要点：
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基、碱性的—NH2基及R残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等）、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）、还有一部分
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则为氨基、羧基共同参加或氨基酸R残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。
8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？
解题要点：
构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。
如aa的构型有两种，即D-型和L-型。
构象是指同一构型的化合物，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
如蛋白质的a-螺旋与β-折叠结构。
9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？
解题要点：肽链的的基本化学键是肽键（酰胺键）。
在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。
蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。
蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。
10、螺旋肽链的左旋、右旋如何区别？平行β-折叠结构与反平行β-折叠结构是如何形成及如何区别的？
解题要点：
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链 ；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。11、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出DPG的结构式？
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解题要点：
血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳。
血红蛋白有4个亚基（2条α链和2条β链），每个亚基中含有1个血红素辅基。血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2) 无氧时为去氧血红蛋白(Hb)。
4个亚基是通过盐桥（键）及氢键作用联接起来的。由于多个盐桥的存在，使整个血红蛋白分子的结构绷得相当紧密，不易与氧分子结合。但当氧与血红蛋白分子中的1个亚基的血红素的铁（Fe2+）结合后，产生别构作用，其四级结构将发生相当剧烈的变化，导致亚基间的盐桥断裂，从而使原来结合紧密的血红蛋白分子变得松散，易与氧结合。
血红蛋白有两种可以互变的构象：与O2亲和力低不易与O2结合的紧密型（T型）和与O2亲和力高容易与O2结合的松弛型(R型)。
HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。
DPG（2，3 – 二磷酸甘油酸）CH2O（PO3H2）CHO（PO3H2）COOH 12、蛋白质的二级结构与三级结构的区别在什么地方？ 解题要点：
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，从而形成有规律的构象。
三级结构是描述带有二级结构的肽链，如何进一步通过氨基酸残基的R基团的相互作用，产生三维空间结构等 。两者之间的区别如下：二级结构是蛋白质分子中多肽链的主链构象的结构单元，不涉及氨基酸残基的侧链构象。维系二级结构的力是氢键。而三级结构是在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团的相互作用，并在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构，或者说三级结构是指多肽链中所有原子的排布。维系三级结构的力有疏水作用（疏水效应）、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）等。尤其是疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
13夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，同时有白色的絮状出现或沉淀，这是什么缘故？
解题要点：夏天鲜牛奶如果不煮沸，放置在室温下，就变成酸味，这是由于微生物的作用使牛奶中的蛋白质分子处于等电点附近,就会有白色的絮状物
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或沉淀出现。
14、什么是Pr的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？ 解题要点：
天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列（构象）发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称Pr的变性作用。
引起蛋白质变性的因素有物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。
15、蛋白质的别构与变性在本质上的区别是什么？
解题要点：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构作用。因别构产生的效应称别构效应。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态（改变空间排布），引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 从蛋白质的别构与变性的概念可知，两者的本质区别地在于蛋白质的别构是一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用，但不会丧失其生理活性。而变性一般会引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
16、为什么提取酶和蛋白质激素时多采用盐析法而且常用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉）？
解题要点：酶和蛋白质激素是需具有活性才有生物学意义，因此提取酶和蛋白质激素时必须专考虑保持其活性，蛋白质溶液是一种胶体溶液加入高度的中性盐后（盐析法）可以吸去胶体粒子外层的水，也可中和胶体粒子的带电性，从而使蛋白质沉淀，在使用这种方法的沉淀过程中，由于处在温和条件下，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀（可逆沉淀）。
同时低温时，用丙酮脱水（将制品制成所谓的丙酮粉），也可以保持其原有的生物活性。
17、使蛋白质沉淀的因素各有优缺点，根据什么原则选用沉淀剂？ 解题要点：使蛋白质沉淀的目的有两个：一是为了制备有生物活性蛋白质制
剂，二是为了去掉某些蛋白质。可根据以上两个目的选用沉淀剂（或方法），若制备有生物活性蛋白质时，可采用等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等；若不需保持生物活性时，可采用加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等。
18、从理论上和应用上说明蛋白质的重要性 解题要点：
? 理论上的重要性：
（1）蛋白质的有多种生理功能，例如
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?催化功能（酶）?调节（调节Pr，例胰岛素）?转运（转运Pr ，例：血
红Pr、膜转运Pr ）
?贮存氨基酸（用作有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料）?运动（ 引
起肌肉收缩等，例：肌动Pr和肌球Pr）?结构成分（结构Pr，例：胶原Pr）?支架作用（支架Pr，含有多个不同的组件，在它上面可以装配成一个多Pr复合体）?防御和进攻（参与免疫反应等） ?异常功能（例：甜Pr、节肢弹性Pr等）
（2）蛋白质与生命起源有关经过长期的科学研究，有理由相信原始生物是由蛋白质、核酸和其他有机物（如糖及脂等）组成的蛋白体（原始单细胞生物）。再经亿万年的演化，逐步发展成为近代的微生物、动植物和人类。
? 应用上的重要性：
（1）防病治病中的应用 人类必须认识各种蛋白质的特性，才能利用其对人类有益的功能而防病治病；
（2）在科学实验和研究中的应用 如在分子生物学研究中，蛋白质的结构和功能的研究都是极其重要的内容。
总结(译文)
蛋白质是由20种氨基酸通过肽键连接而成。蛋白质的共价结构称为它的一级结构。二级结构是多肽链本身的局部的空间排列方式，并不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是最常见的蛋白质二级结构。三级结构指的是多肽的三维结构，会有很多非共价作用，像氢键、疏水作用、静电作用和范德华力来稳定蛋白质构象。有一种特殊蛋白——分子伴侣蛋白，有助于促进蛋白质正确的折叠，四级结构被称为不同亚基间的互相作用。所以，只有多于1条多肽链的蛋白质才有四级结构。
蛋白质的潜在功能由它的一级结构决定。因此说明了为何相似功能的蛋白质有相似的(氨基酸)序列。蛋白质的生物活性和特性依赖思于它的高级结构。任何能破坏非共价作用的去污剂和有机溶剂都能使蛋白质变性，从而影响它的生物活性。
第三章 核酸化学
要点内容(译文)
DNA是脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连接而成的生物高聚物。DNA的一级结构是核苷酸的排列顺序，它的二级结构是一个右手双螺旋。一个DNA分子是由通过氢键结合在一起的两条互相缠绕于一根轴的反向平行链所组成的。氢键是由A和T或G和C互补碱基对之间形成的。
RNA也是一种生物高聚物，它区别于DNA的是RNA是由核糖核苷酸组成的且通常以单链形式存在。自然界有三种RNA：mRNA、tRNA和rRNA。
一个双链DNA分子在高温下会变性，当使之变性的条件移除后，被分开的单链的DNA分子可复性。
核酸像蛋白质一样是一种生物大分子，自然界中有二类核酸：脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸。DNA存在细胞核、线粒体中，携带了决定细胞和个体基因信息，
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RNA存在于细胞核、线粒体和细胞质中，根据从DNA转录的基因信息参与多肽和蛋白质的生物合成。
1、
试写出cCMP、GTP、UDP和UDPG的结构式。
Try to write (out) the structures of cCMP,GTP,UDP and UDPG. 解题要点：
（1）cCMP (3’,5’- 环腺嘌呤核苷一磷酸) （2）GTP (鸟嘌呤核糖核苷三磷酸) （3）UDP (尿嘧啶核糖核苷二磷酸)
（4）UDPG (尿嘧啶核糖核苷二磷酸葡萄糖)
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2、
RNA与DNA所含的核苷酸有何区别？嘌呤核与嘧啶核的标号是如何如何标记的？
What are the differences between the nucleotides of DNA and RNA? How to label numerically the atoms of purine and pyrimidine? 解题要点：
两类核酸组成的基本成分比较表 DNA RNA 嘌呤碱 腺嘌呤（A） 腺嘌呤（A） 鸟嘌呤（G） 鸟嘌呤（G） 嘧啶碱 胞嘧啶（C） 胞嘧啶（C） 胸腺嘧啶（T） 尿嘧啶（U） 戊糖 磷酸 磷酸 磷酸
嘌呤核、嘧啶核及戊糖的标号标记如下：
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3、 试列表说明右手螺旋DNA（B-DNA）与左手螺旋DNA（Z-DNA）的主要区别 Try to describe the differences between right-handed DNA( B-DNA) and left-handed DNA (Z-DNA) with(by) a table. 解题要点：
右手螺旋DNA（B-DNA）与左手螺旋DNA（Z-DNA）的比较 项目 外形 螺旋方向 螺旋直径 碱基轴升 螺距 每圈碱基数 轴心与碱基对的关系 碱基倾斜角 大沟 小沟 糖环折叠 糖苷键构象 4、 B-DNA 适中 右手 2nm 0.34nm 3.4nm 10 穿过碱基对 0°（或1°） 很宽、较深 狭、深 C- 2′外露 嘧啶、嘌呤都反式 DNA与RNA在结构上的主要区别是什么？ Z-DNA 细长 左手 1.8nm 0.37nm 4.46nm 12 不穿过碱基对 9° 平坦 较狭、很深 C- 3′外露 嘧啶反式，嘌呤顺式 What are differences between DNA and RNA in their structures 解题要点：
DNA与RNA在结构上的主要区别表 项目
DNA RNA 11
一级结构 由脱氧核糖核苷酸聚合而成DNA的分子量一般为106-109 由核糖核苷酸聚合而成 RNA分子量比DNA小得多 约为104-106 二级结构 三级结构 四级结构 为双螺旋结构，两条DNA链的RNA是单链分子，不遵守碱基碱基的相互结合具有严格的种类的数量比例关系，RNA分配对（碱基互补）规律 子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。例tRNA的二级结构都呈” 三叶草”形状 双螺旋链的进一步扭曲或再目前已知的tRNA的三级结构次螺旋就构成了DNA的三级均为倒L型，rRNA、mRNA的三结构。超螺旋、双链环形、线级结构目前尚不完全清楚 团状等是常见的DNA三级结构的分子构象的例子。 DNA与蛋白质复合物的结构核糖体可以认为是rRNA的四是其四级结构。基因组DNA级结构 与蛋白质结合形成染色体 5、RNA有几类，它们的区别是什么？
How many kinds of RNA are there? What are the differences of them
解题要点：
根据RNA的功能，可以分为mRNA、tRNA和rRNA三种它们的区别如下： mRNA (信使RNA)：约占总RNA的5%。
它的功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地—核糖核蛋白体。不同细胞的mRNA的链长和分子量差异很大。
tRNA (转移RNA)：约占总RNA的10-15%。 它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。
已知每一个氨基酸至少有一个相应的tRNA。
tRNA分子的大小很相似，链长一般在73-93个核苷酸之间，其M=25000左右 。
rRNA (核糖体RNA)：约占全部RNA的80%，是核糖核蛋白体的主要组成部分。因核糖体是Pr生物合成的基地，故rRNA的功能是与蛋白质生物合成相关。
6、什么是核酸的碱基配对规律？ What is the law（principle） of the complementary base pairing of nucleic acids?
解题要点：是指两条DNA链的碱基的相互结合具有严格的配对规律。即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合。且在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。
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7、细胞的核酸有哪几类？最初是如何发现的？核酸的基本组分和结构是什么？怎样知道DNA是双螺旋结构？而RNA是单链多核苷酸？ 解题要点：
（1）核酸分为两大类：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）
（2）早在1868年，瑞士青年科学家F.Miescher从外科绷带的脓细胞核中分离得到一种酸性物质，即现在被称为核酸的物质。
（3）核酸是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。DNA基本结构是双螺旋结构，而RNA是单链结构。
（4）根据DNA已知的化学结构、DNA的碱基组成的分析资料、DNA结晶的X-衍射图谱和分子模型，J. Watson和F. Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。
根据RNA的某些理化性质和X-射线衍射分析，证明大多数RNA是一条单链，但部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋的部分，则形成突环。这种结构可以形象地称为“发夹型”结构。
8、什么是遗传信息、遗传密码子和反密码子？什么叫遗传中心法则？通过什么机制DNA的遗传信息可传给mRNA？mRNA又传递给蛋白质？ 解题要点：
（1）遗传信息是由DNA分子中的4种碱基（代表4种核苷酸的A、T、C、G）以特定的顺序排成3个一组的三联体代表的。这种代表遗传信息的三联体称为遗传密码子。反密码子是tRNA上能识别mRNA上密码子的机构，它是由各种tRNA自身结构上的特殊碱基三联体所组成。
（2）生物的遗传信息从 DNA传递给mRNA的过程称为转录。根据mRNA链上的遗传信息合成蛋白质的过程，被称为翻译和表达。1958年Crick将生物遗传信息的这种传递方式称为遗传中心法则。
（3）DNA通过转录的机制将遗传信息传递给mRNA，mRNA又以翻译机制传递给蛋白质。
9、RNA有多少种?它的作用和作用机制是什么? 解题要点：
tRNA的种类很多,分子大小也不一样,组成蛋白质的20种氨基酸,每种至少有一个相应的tRNA，故tRNA至少有20多种（目前已知的约有50种）。 tRNA的作用是在蛋白质的合成中将遗传密码转译成相应的氨基酸，并将它的对象氨基酸携带到合成蛋白质的“工厂”-----核糖体，按照mRNA的密码序列“图纸”装成多肽。
tRNA的作用机制是依靠氨基酰-tRNA合成酶的促合来识别它的对象氨基酸，并与之结合，然后将结合的氨基酸携带到核糖体，并通过反密码子识别mRNA上相应的遗传密码将携带的氨基酸安置在特定的位置。
10、什么遗传工程？试举几个例子说明这门科学的重要性。
解题要点：
遗传工程又称基因工程，简单地说，就是用人工的方法重组DNA（即改组基因），从而培育新型生物品种的技术。
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例如：将一个具有杀虫效果的基因转移到棉花、水稻等农作物种中，这些转基因作物就有了抗虫能力，因此基因工程被应用到农业领域；
要是把抗虫基因转移到杨树、松树等树木中，基因工程就被应用到林业领域； 要是把生物激素基因转移到动物中去，这就与渔业和畜牧业有关了； 又如人胰岛素生产“工程菌”的获得（1980年在美国获得成功），利用微生物来生产药物，那么基因工程就可以应用到医学领域。
从上可知，基因工程应用范围将是十分广泛的，是一门对人们的生活产生十分深远影响的重要的科学。
11、在PH7.0， 0.165mol/L Nacl条件下，测得某-DNA样品的Tm为89.30C， 求出四种碱基百分组成。
解题要点： 根据经验公式有：
（G+C）%=(Tm-69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=20×2.44=48.8% 故(A+T)%=100%-48.8%=51.2%;又A=T=25.6%,G=C=24.4%。 12、简述DNA双螺旋的结构特点。
Please simply describe the features of the double helix strucure of
DNA
Give a outline of the features of the double helix strucure of DNA
解题要点：
（1）两条反向的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，习惯上以3，→5，为正向，两条链均为右手螺旋。
（2）每条链的骨架是由戊糖和磷酸组成的，内侧为碱基。碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。双螺旋结构上有二条螺形凹沟，有大沟与小沟之分。
（3）双螺旋的平均直径为2nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，每旋转一周的高度（螺距）为3.4nm.
（4）两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起.四种碱基(A、T、C、G)相互形成氢键是符合碱基互补原则的。 13、mRNA 、tRNA、rRNA各自在遗传信息传递上的功用如何？
mRNA实际上是DNA的转录本，mRNA 是DNA的，携带有合成蛋 质的全部信息。蛋白质的生物合成实际上是以mRNA作为模板进行的。 tRNA在氨基酰-tRNA 合成酶的帮助下，能够识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂的 3'-OH 与氨基酸的羧基形成活化酯－氨基酰-tRNA；氨基酰-tRNA通
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过反密码臂上的三联体反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置，最后在核糖体中合成肽链。
rRNA是核糖体的主要组成部分，是蛋白质生物合成的场所。
14、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
解题要点：
tRNA的二级结构都呈” 三叶草” 形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为五区四环：包括氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TφC区和可变区。
氨基酸接受区：包含有tRNA的3’-末端和5’-末端， 3’-末端的最后3个核苷酸残基都是CCA，A为核苷。氨基酸可与其成酯，该区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用。
反密码区：与氨基酸接受区相对的一般含有7个核苷酸残基的区域，其中正中的3个核苷酸残基称为反密码子，用于识别密码子。
二氢尿嘧啶区（D环）：该区含有二氢尿嘧啶。它可能与氨基酰tRNA合成酶的结合有关.
TφC区：该区与二氢尿嘧啶区相对， 假尿嘧啶核苷—胸腺嘧啶核糖核苷环(TφC)由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区(TφC臂)与tRNA的其余部分相连。除个别例外，几乎所有tRNA在此环中都含有TφC 。它可能与核糖体的结合有关
可变区：位于反密码区与TφC区之间，不同的tRNA该区变化较大。
?
译文：
Summary（总结）
核酸（DNA和RNA）是核苷酸的多聚物。
?DNA是由二条通过碱基对相互作用的反向链组成的右手螺旋。
?DNA是遗传的化学基础，指导RNA的合成，RNA则指导蛋白质的合成。 ? RNA的主要种类有mRNA、tRNA和rRNA，它们分别可作为模板、氨基酸的携带者和蛋白质的合成机器。
?在一定的条件下，双链的DNA能变性和复性。这些性质对基因表达和在基因工程中的应用都是非常重要的。
?
第四章 酶化学
要点(译文)
酶是生物分子，包括蛋白质和RNA，特异性地催化一些化学反应，它们不影响所催化的化学反应的平衡；它们通过降低反应活化能的方式来加快反应速率。 酶可以分为单成分酶和双成分（结合）酶。一个双成分酶有脱辅基蛋白和辅助因子（或辅基）组成。脱辅基蛋白对其催化活性是需要的，它决定了底物的专一性；辅助因子对某些酶来说也是必需的，只有全酶才具有催化活性。
酶的活性部位是通过必需基团形成的具有三维空间的疏水的口袋状、裂缝状
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或空穴。活性部位包括两种功能基团：用于结合底物的结合基团和将底物转化为产物的催化基团。结合基团和催化基团对酶的活性而言是必需基团。
底物浓度与反应速率之间的关系可以用米氏方程来描述。Km值是酶的一个特征常数。酶的Km值取决于特定的底物以及环境条件，如温度、PH、离子强度等，而与酶的浓度无关，Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。。 酶可以被抑制分别分为可逆抑制和不可逆抑制，在动力学可分为竞争性、非竞争性和反竞争性抑制。竞争性抑制剂在结构上与标准底物相似，因而能与底物竟争酶的活性中心而与之结合。非竞争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，反竞争性的抑制剂只有在酶与底物结合后，才能与之结合。
1、是否所有的的酶都需要辅酶？辅酶在结合蛋白酶的催化作用中起什么作用？
解题要点：不是所有的的酶都需要辅酶只有双成分酶才都需要辅酶。辅酶（基）的功用大多数为递氢或化学基团，也有递电子的（如含有铁卟呤的辅酶）。
2、试列举含烟酰胺、硫胺素、核黄素、吡多素的各种辅酶的名称和代号，并用结构式说明这些维生素作为辅酶的功能基团。
解题要点： 例：（1）含烟酰胺的辅酶为烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸和烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸，代号为NAD
（2）含硫胺素的辅酶为焦磷酸硫胺素，代号为TPP ，其结构式为：
16
、NADP ，其结构式为：
NH2-
Cl+ CH3NCH2N OO
SCH2CH2OPOPOHNH3C
OHOH
（3）含核黄素的辅酶为黄素单核苷酸、黄素-腺嘌呤二核苷酸，代号为FMN和 FAD ，其结构式为：
OHOH
OHOHOHO
CH2CHCHCHCH2OPOCH2O NNNNOH
CH3CONN
CH3NH NCNH2 O
FMN FAD
（４）含吡多素的辅酶为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，代号为PLP和PMP ，其结构式为： CH2NH2CHOOO
CH2OPOHHOCH2OPOHHO H3COHH3COH NN
磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺
3、什么叫酶？酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂有何区别？
解题要点：
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂区别如下：酶一般是具有催化能力的蛋白质，
而非酶蛋白质无催化能力；
（2） 酶与无机催化剂相比较具有很高的催化效率、高度的专一性、活性可受到
调节和控制，但在高温或其它苛刻的物理或化学条件下，容易引起失活。 4、酶有几大类？每类的典型功用为何？
解题要点：
酶按其所催化的酶促反应的性质分为六大类，其典型功用分别如下：
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(1) 氧化-还原酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应 (2) 转移酶 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
(3)水解酶 水解酶催化底物的加水分解反应。
(4) 裂合酶 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
(5) 异构酶 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程 （6）合成酶 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
5、何谓全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶系统和诱导酶？它们之间区别有何区别?
解题要点： 全酶（双成分酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子全酶是属于缀（结）合蛋白质的酶类.
辅酶：与酶蛋白（脱辅酶）结合比较疏松，而易分离（如用透析法）的辅助因子
调节酶：是指对代谢调节有特殊作用的酶类。它们的分子都具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功用。
同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
多酶系统：由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的，它有利于一系列反应的连续进行，分子量可达几百万以上。
诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导而产生的酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物的类似物。 它们之间区别如下： 项目 全酶 辅酶 调节酶 同工酶 多酶系统 诱导酶 6、试说明酶的催化机制？
解题要点：
结构上的要求 主要区别 酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因酶蛋白（脱辅酶）、辅(助)因子两者子 必须同时存在 辅(助)因子的一种 不能单独起酶的作用 包括别构酶（多聚体）和共价酶活力可经别构作用和共价修饰调调节酶（结构需共价修饰） 节 酶蛋白的分子结构所不同 能催化同一种化学反应 由几种酶靠非共价键彼此嵌有利于一系列反应的连续进行 合形成 ———— 需有特定诱导物才能产生较多的量 18
包括酶的专一性（酶如何与底物结合）及酶作用高效率（酶如何使反应加快）两个内容 。（1）酶的专一性关于酶作用专一性的学说有 “三点结合”的催化理论、锁钥学说、诱导契合学说，其中诱导契合学说被认为是目前较好的，诱导契合学要点内容如下：
（A）在酶的活性中心，aa残基的侧链排列具有某种程度的可朔性（柔性或可运动性）（B）当底物与酶分子接近时，酶蛋白分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化。（C）由于酶蛋白分子构象的变化，使酶的催化基团能够合适地处在底物被作用的地方，从而与底物楔合形成中间复合物。
（2）酶作用高效率（加速反应 ）的机制 关于酶作用高效率（加速反应 ）的机制有中间产物（络合物）、共价催化、底物形变与诱导契合、酸－碱催化等学说。 这些学说的本质是解释酶的活性中心与底物分子如何通过非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)或少数是通过共价键的作用来形成E-S反应中间物的，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
7、酶的活性（部位）中心与催化部位是如何区别的？
解题要点： 酶的活性中心（部位）：是指酶蛋白分子中直接与底物结合，形成酶-底物复合物而起催化反应的特殊部位。它仅是酶蛋白分子中的一小部分，往往位于分子表面的局部凹穴（裂缝）中催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位（基团）称为催化部位（基团）
结合部位：酶分子中与底物结合的部位（基团）或区域一般称为结合部位（基团）
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心，因此催化部位仅是活性部位的组成部分之一。
8、什么叫别（变）构酶？它有何特性和生化功用？
解题要点： 具有别（变）构作用的酶称别（变）构酶。其酶分子除具有与底物结合的部位（活性中心）外，还具有与非底物的化学物质（调节剂）结合的别（变）构部位或调节部位。这类酶与调节剂结合后，会引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。
别（变）构酶都为寡聚酶（含有2个或2个以上的亚基），它的活性中心负责酶与底物的结合与催化，别（变）构部位则负责调节酶反应速率。别（变）构酶有协同效应，动力学曲线不符合米氏方程。别（变）构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别（变）构调节来控制代谢途径之间的平衡。基因表达不论是调节蛋白对转录水平的控制，还是转录后的加工(或者是偶联的转录-翻译衰减)机制的控制都直接或间接地与别（变）构调节相关。因此对研究调控有重要的生物学意义。
9、有哪些因素可影响酶的反应速率？
解题要点： 影响酶的反应速率的因素有：
（1）酶浓度：当[E]﹤[S]且[S]维持不变时，则v与[E]成正比。（2）底物浓度：符合米氏方程：v=Vmax[S]/(Km+[S])（3）pH ：酶反应的有最适pH（4）温度：
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酶反应的有最适温度（5）激活剂：能提高酶活性（6）抑制剂：有可逆抑制和可逆抑制之分。可逆抑制包括竟争性抑制、非竟争性抑制和反竞争性抑制。（7）其它因素例：有机溶剂、表面活性剂可引起蛋白质变性，使酶丧失活性。 紫外线、放射性辐射、超声波等可破坏酶的活性。
10、米氏常数Km的意义是什么？Km数值说明什么问题？
解题要点： 米氏常数Km的意义：
（1）Km的物理意义是当反应速率等于最大速度一半时的底物浓度,米氏常数的单位为mol/L。
（2）不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
(Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同测定条件下具有不同的Km值。)
（3）Km代表的是整个反应的反应速率与[S]之间的关系。 （4）可用于Vmax与[S]的相互换算
Km数值说明:
（1） Km值表示多大的[S]才能达到Vmax。
（2） Km值也可以表示与底物的亲和力的大小。
11、某一个酶的Km=24?10-4 mol/L,当[S]=0.05mol/L时,测得v=128?mol/min,计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。
解: 因为v=Vmax[S]/(Km+[S])，故有：128?10-6= Vmax×0.05/（24?10-4+0.05），解得Vmax=134.14?10-6 mol/min 当底物浓度为10-4mol/L时，则v=134.14?10-6?10-4/（24?10-4+10-4）=5.37×10-6 mol/min
12、称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知1h产生1500?g酪氨酸。另取2mL酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中氮的含量比较固定,为16％)。若以1?g/ min酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量及活力单位； （2）、比活力；
（3）、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 解题要点：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量：0.2×6.25÷2=0.625 mg 1mL酶液中所含的活力单位:1500÷60÷0.1=250活力单位 （2）比活力250÷0.625=400活力单位/ mg蛋白
（3）1g酶制剂的总蛋白含量:1000÷25/25×0.625=625mg 1g酶制剂的总活力1000×25/25×250=250000单位
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13、测定酶活力时：
（1） 酶和底物为什么必须用缓冲液配制？
（2） 酶和底物先分别保温，然后混合。还是先混合后保温，为什么？
解题要点：
测定酶活力时要求在特定的pH和温度条件下进行。
（1）酶和底物必须用缓冲液配制的原因是可以保证在此pH条件下，酶和底物都处在最佳状态。
（2）酶和底物应先分别保温，然后混合。若先混合后保温就不能保证酶和底物在最适温度下进行反应，在达到最适温度前的反应无法排除
SUMMARY（总结）
酶是具有催化活性的蛋白质，根据其结构组成分为单成分酶和双成分酶。作为全酶的双成分酶是由脱辅酶（酶蛋白）和辅(助)因子组成，辅(助)因子可以是金属离子、小分子有机分子（称为辅酶）。大多数辅酶含有维生素。辅酶或金属离子始终（牢固地）和酶蛋白结合在一起的称为辅基。 ?在多数情况下同功酶是由不同的基因编码的。根据酶所催化的化学反应的类型，酶被分为六类。
?酶对底物具有超常的有效性（极高的催化效率）和高度的专一性。酶的催化首先要与底物形成一个非共价的酶-底物复合物。
?酶的活性部位是有三维结构的，它往往位于其在一级结构上相差甚远的几个氨基酸残基（必需基团）所形成的疏水口袋、裂缝、凹穴中，且仅是酶蛋白分子（总肽链）中的一小部分。酶的活性部位是酶结合底物和使底物转变为产物的区域。 ?有许多学说用来解释酶稳定其过渡态和降低活化能的机理。
?底物浓度与反应速率之间的关系可用米氏方程来描述，Km值是酶的一个特征（性）物理常数。 一个酶的Km值依赖于特殊的底物和环境条件（如温度、pH和离子强度），而与酶的浓度无关。Km值指的是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。酶浓度、 pH和温度在动力学上会影响酶的活性。 ?酶能被不可逆地和可逆地抑制。竟争性抑制、非竟争性抑制、反竞争性抑制 可按动力学的不同而加以区分。
?竞争性抑制剂具有与酶的标准底物相类似的结构，能与底物竟争酶的活性部位（中心）而与之结合，竞争性抑制剂不改变Vmax 但（表观）Km 变大。 ?非竟争性抑制剂不干扰酶与底物的结合，但妨碍酶的催化，它们在没有改变Km值情况下减小了Vmax。
?反竞争性抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使 Vmax、 Km都变小。
?
第五章 代谢（新陈代谢）总论
1、名词解释：代谢、合成代谢、分解代谢、能量代谢
解题要点：
代谢（广义）：泛指生物活体与外界不断交换物质的过程，包括从体外吸收养料和物质在体内的变化以及能量的变化等。 代谢（狭义）：又称中间代谢，一般是指物质在细胞中的合成和分解过程。
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合成代谢 （生物合成）： 是指一种或几种物质合成较大、较复杂的分子的过程，是消耗能量的过程。分解代谢 ：是指生物大分子变为较小、较简单的分子的过程，是逐步释放能量的过程。 能量代谢 （补充）： 生物体内机械能、化学能、热能、以及光、电等能量的相互转化和代谢变化称为能量代谢。 2、微生物的代谢特点是怎样的？
解题要点： （1）代谢是通过一连串的反应来完成，这些中间反应是有程序的。（2）绝大多数的中间代谢反应都是由酶来催化的，故条件比较温和。（3）代谢是（很灵敏地）自动调节（如浓度调节和酶的调节等）的。
（4）代谢适应性强。原因是其代谢方式容易受到外界因素（营养成分和营养条件）的影响。（5）代谢具有多样性、种类多、分布广。目前已发现的微生物有10万种以上，上至天空下至深海，故微生物具有营养和代谢的多样性。（6） 代谢速度快。即生长旺、繁殖快。在生物界，微生物具有最高的繁殖速度，其中以二分裂的繁殖的细菌最为突出。用世代时间（代时）可反映出微生物的繁殖速度。例大肠杆菌世代时间为18分钟（37℃）,酿酒酵母世代时间为120分钟（7）代谢易变异。由于大多数微生物无性繁殖，为单细胞，且结构简单，整个细胞直接与环境接触，易受外界条件的影响等。所以容易发生变异，从而可能在其下一代表现代谢方式的改变。利用物理的或化学的人工诱变（剂）处理后，容易使它们的遗传性质发生变异，从而改变微生物的代谢途径，产生新菌种。
第六章 糖代谢
1、葡萄糖的酵解过程分哪几个阶段？一分子的葡萄糖酵解可产生多少能量？ATP、ADP在糖酵解过程中起什么作用？
解题要点： 葡萄糖的酵解过程分为四个阶段：（1）第一阶段：葡萄糖 → 1,6-二磷酸果糖（2）第二阶段：1,6-二磷酸果糖 → 3-磷酸甘油醛（3）第三阶段：3-磷酸甘油醛 → 2-磷酸甘油酸（4）第四阶段：2-二磷酸甘油酸 → 丙酮酸一分子的葡萄糖酵解产生二分子ATP。ATP、ADP在糖酵解过程中的作用如下：ATP提供能量和磷酸基团，同时ATP还是某些酶（例果糖磷酸激酶））的变构效应物，起抑制作用。ADP接受能量和磷酸基团，同时ADP还是某些酶（例己糖激酶）的变构效应物。
2、哪些酶和辅酶参加了糖酵解过程？
酶有①己糖激酶及葡萄糖激酶②葡萄糖-6-磷异构酶 ③己（果）糖磷酸激酶④醛缩酶⑤丙糖磷酸异构酶 ⑥甘油醛-3-磷酸脱氢酶 ⑦甘油酸-3-磷酸激酶 ⑧甘油酸磷酸变位酶 ⑨烯醇化酶 ⑩丙酮酸激酶 辅酶有NAD+ 。
3、丙酮酸氧化脱羧与α-酮戊二酸的氧化脱羧在化学反应上有何异同？
解题要点： 丙酮酸氧化脱羧在丙酮酸脱氢酶系催化下，脱羧形成乙酰CoA。丙酮酸脱氢酶系是一个非常复杂的多酶复合体，主要包括：三种不同的酶（丙酮酸脱氢酶E1、
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二氢硫辛酸乙酰转移酶E2和二氢硫辛酸脱氢酶E3），和6种辅助因子（TTP[焦磷酸硫胺素]、硫辛酸、FAD[黄素腺嘌呤二核甘酸 ]、NAD+ [烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸]、CoA和Mg2+）。α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的作用下氧化脱羧生成生成琥珀酰辅酶A。α-酮戊二酸脱氢酶系与丙酮酸脱氢酶系相似，也是多酶复合体，由三个酶（即α-酮戊二酸脱氢酶E1、琥珀酰基转移酶E2和二氢硫辛酰胺脱氢酶E3）组成。也需要六种辅助因子（焦磷酸硫胺素【TPP】、 硫辛酸、FAD【黄素腺嘌呤二核甘酸】、NAD+、COA【含VB3】和Mg++）但是在酶的结构和功能上则有些差别，同时磷酸化会使丙酮酸脱氢酶E1失去活性，而α-酮戊二酸脱氢酶E1不受磷酸化和共价修饰的调节。
4、COA与ATP在丙酮酸分解代谢中起什么作用？
解题要点：
COA作为一种辅酶在丙酮酸分解代谢中主要起传递酰基的作用。
ATP作为丙酮酸分解代谢中产物之一，起到贮存能量的作用，同时ATP对丙酮酸分解代谢有调节作用。
5、在糖酵解与三羧酸循环中在哪些反应步骤产生ATP？
解题要点：
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6、萄糖的合成过程同分解过程是否为可逆反应？
解题要点：
由于EMP途径中存在三个单向反应，其余均是由酶催化的双向反应。这三个单向反应被反向酶取代或绕过，才能实现EMP途径的“倒流”。因此葡萄糖的合成过程同分解过程为不可逆反。
7、一般说糖酵解是无氧分解，三羧酸循环是有氧分解，严格地说，这种说法是否正确？为什么？解题要点：
严格地说，这种说法是不正确的。实际上糖酵解过程（葡萄糖→ 丙酮酸）不管在有氧，还是在无氧的条件下都能进行。而丙酮酸在有氧与无氧条件下的去路是不一样的。在有氧的条件下丙酮酸进入线粒体变成乙酰CoA参加TCA循环。在无氧条件下，丙酮酸经乳酸菌或酵母菌的作用，分别形成乳酸、乙醇等。
8、为什么说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。
解题要点： 各种糖的氧化代谢，包括糖的酵解，单磷酸己糖途径、糖的有氧氧化，糖异生途径等均有6-磷酸葡萄糖的中间产物的生成。故说6-磷酸葡萄糖是各个糖代谢途径的交叉点。
第七章 生物氧化
1、什么叫氧化？什么叫生物氧化和氧化磷酸化？
解题要点：
氧化：在化学中，人们一般把电子从一个分子转移到另一分子的过程称为氧化
生物氧化：人们一般把有机分子在生物体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。但实际上是把细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应（即在活细胞内进行的涉及到氢原子或电子从一个分子到另一分子转移的产能反应）总称为生物氧化，因为这一过程通常要消耗氧，生成CO2和H2O，并在组织细胞中进行，故又称为细胞氧化或细胞呼吸，有时也称组织呼吸。
氧化磷酸化：是将生物氧化过程中，更具体地说，是在电子传递过程中所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。
2、细胞呼吸链是由哪些部分组成的？每部分的作用机制是什么？
解题要点： 例NADH呼吸链：是由NAD-（或NADP-）连接的脱氢酶、黄酶、辅酶Q（CoQ或Q）、细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧还原体系。FADH2呼吸链：与NADH
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呼吸链相比，底物脱下的的氢不经NAD+而直接交给黄酶的辅基FAD，即少了NADH呼吸链中的前面一部分（NAD+连接的脱氢酶）示意简图如下：NADH-Q还原酶：复
合物I，它的作用是催化NADH的氧化脱氢以及Q的还原。所以它既是一种脱氢酶，也是一种还原酶。
琥珀酸-Q还原酶：复合物II，琥珀酸-Q还原酶的作用是催化琥珀酸的脱氢氧化和Q的还原
泛醌-细胞色素c还原酶：复合物III。 它是线粒体内膜上的一种跨膜蛋白复合物，其作用是催化还原型QH2的氧化和细胞色素c（cyt. c）的还原。
cyt. c 氧化酶：即复合物IV。活性部分主要包括cyt. a和a3，起传递电子的作用。
3、呼吸链中哪些部位产生ATP？
解题要点：
从实验可知：从NADH到分子氧的电子传递链（呼吸链）中有三处能使氧化还原过程释放能量，这些能量足以使ADP磷酸化生成ATP。在电子传递链（呼吸链）中产生ATP的部位业已测定，在NADH和CoQ之间（NADH脱氢酶复合体），CoQ和Cytc之间（细胞色素C还原酶复合体），Cytc和氧之间（细胞色素氧化酶复合体）
4、生物氧化有何特点?
解题要点： 生物氧化的特点
虽然生物体内的氧化作用和体外燃烧在化学本质上相同，但生物氧化具有它的特殊性。
（１） 生物氧化大都在细胞内进行。
（２） 生物氧化是在近似体温和接近中性的pH的条件下进行，不需要通常有机物在体外燃烧时所需的高温、高压、强酸强碱等条件。
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（3）水是许多生物氧化反应的氧供体，通过加水脱氢作用直接参予了氧化反应。
（4）生物氧化的全部反应均需要有酶的催化作用，生物氧化产生的能量是逐步释放的，并主要以ATP的形式来满足生物机体的需要，这样可避免温度骤然上升而伤害机体，又使释放的能量得到有效的利用。
5、何谓呼吸链、P/O比值？
解题要点：
呼吸链：代谢物脱下的氢原子,经一系列的传递体的传递,最后传给被激活的氧分子化合生成水,同时放出能量,其全部连续反应的体系称为呼吸链
P/O比值: 指每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷的mol数，也就是每消耗1 mol氧原子所产生的ATP的mol数。
第八章 脂（类）代谢
1、脂肪酸氧化过程与脂肪酸合成过程有哪些明显的不同点?
解题要点：
（１）脂肪酸氧化是在线粒体中进行的，而脂肪酸合成主要在细胞溶胶（胞浆或称胞液）中进行；（胞内部位不同）（２）脂肪酸每经一次β-氧化，脱下来一分子的乙酰CoA，虽然脂肪酸合成也是以乙酰CoA为原料，但结合上去的却不是乙酰CoA，而是丙二酸单酰CoA。（脱下或结合的分子不同）（3）参与脂肪酸氧化的酶都是单体酶，而催化脂肪酸合成的是脂肪酸合成酶复合体系。（酶体系不同）（4）在脂肪酸氧化过程中，脂酰基的载体是CoASH，而在脂肪酸合成过程中，脂酰基的载体是HS-ACP（酰基载体蛋白）。（酯酰基载体不同）（5）在脂肪酸氧化过程中，氢的受体为FAD或NAD+在脂肪酸合成过程中，氢的供体为NADPH。（供、受氢体不同）等。
2、何谓脂肪、必需脂肪酸？
解题要点：
脂肪：是甘油与三分子的饱和脂肪酸结合所生成的甘油三酯。亦称真脂或中性脂。
必需脂肪酸：是指人和高等动物不能自身合成，必须从食物中获得的脂肪酸（都是含有两个及两个以上双键的脂肪酸）。包括亚麻酸，亚油酸，花生四烯酸。
3、请计算1摩尔14碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。
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解题要点：
（1）14碳原子的饱和脂肪酸需经6次β-氧化生成7分子的乙酰CoA、6分子的NADH和6分子的FADH2
（2）每1分子的乙酰-CoA经TCA循环可产生12个ATP，每1分子的NADH经呼吸链氧化产生3个ATP，每1分子的FADH2经呼吸链氧化产生2个ATP （3）总共产生的ATP为：
7×12+6×3+6×2=114ATP
（4）由于14碳原子的饱和脂肪酸在进行β-氧化前要活化为14酯酰-CoA，需消耗2个高能磷酸酯键，故净产生的ATP为：
114-2=112摩尔ATP
4、请计算1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。 解题要点：
1摩尔16碳原子的饱和脂肪酸可经七次β-氧化生成8摩尔的乙酰CoA，7摩尔的FADH2和7摩尔的NADH + H+。
每摩尔乙酰CoA进入TCA环可生成12摩尔的ATP，故共生成的ATP摩尔数为：
8×12+7×2+7×3=131（摩尔）
若除去脂肪酸活化消耗的2摩尔ATP，则净生成数为： 131-2=129（摩尔）
6、乙酰-CoA在脂酸生物合成反应中为什么很重要？ 解题要点：
（1）在非线粒体酶系（细胞溶胶中）合成途径中，以ACCoA为原料合成高级脂肪酸（主要为软脂酸）；
（2）在线粒体酶系延长碳链中，碳源不是加入丙二酸单酰S-ACP，而也是加入ACCoA。
故乙酰-CoA在脂酸生物合成反应中很重要。
7、哪些辅酶在脂代谢中参加作用？ 解题要点：
辅酶生物素、NADPH、 NADP+ 、NAD+ 、NADH、CoASH、FAD、FADH2等在脂代谢中参加了作用。
第九章 蛋白质及氨基酸代谢
1、为什么说TCA循环是糖,脂和氨基酸代谢的共同通路? 解题要点：
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（1）TCA环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和水的途径。（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入TCA环氧化
（3）脂肪分解产生的甘油可通过转化成磷酸二羟丙酮进入EMP途径生成丙酮酸，再经TCA环进行有氧氧化；脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA可进入TCA环氧化。 （4）蛋白质分解产生的氨基酸，经脱氨基后，碳骨架可进入TCA环，同时，TCA环产生的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。
因此，三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路。
2、参与尿素循环的氨基酸有哪些？这些氨基酸中能用于蛋白质生物合成的有哪些？
解题要点：
参与尿素循环的氨基酸有精氨酸、天冬氨酸 、瓜氨酸、鸟氨酸 。 这些氨基酸中能用于蛋白质生物合成的有精氨酸、天冬氨酸 。
3、何谓必需氨基酸 解题要点：
必需氨基酸：人和高等动物不能自身合成，必须从食物中获得。它们包括8种氨基酸。分别是亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ileu）、蛋氨酸（Met）、缬氨酸（Val）、苏氨酸（Thr）、色氨酸（Try）、赖氨酸（Lys）、丙苯氨酸（Phe） 4、氨基酸代谢与酮体和糖的产生有何关系？哪些氨基酸可转变为丙酮酸？哪些氨基酸可转变为乙酰-CoA？
解题要点：
氨基酸经脱氨作用→α-酮酸 + NH3，α-酮酸在代谢过程中可产生乙酰-CoA，进而形成酮体（乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮的合称）。α-酮酸也可转变为丙酮酸，经糖的异生作用变为糖。可转变为丙酮酸的氨基酸有：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、缬氨酸、组氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸等
可转变为乙酰-CoA氨基酸有：亮氨酸、异亮氨酸、丙苯氨酸、酪氨酸。
5、机体的NH3从何处来，到何处?
解题要点： NH3的来源:
（1）利用生物固氮作用合成氨（2）由硝酸盐、亚硝酸盐还原成氨 （3）由含氮有机物质分解而来 氨的去路:
（1）以酰胺的形式贮存（2）合成新的氨基酸（3）合成氨（基）甲酰磷酸 （4）合成尿素
6、说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义？
鸟氨酸循环及尿素的合成过程，其主要过程有：
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（1）在氨基甲酰磷酸合成酶作用下，?氨及二氧化碳首先在肝细胞内合成氨基甲酰磷酸，反应需消耗ATP； (2)在鸟氨酸氨基甲酰转移酶催化下，在Mg2+存在下，将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸；
(3)在精氨基琥珀酸合成酶催化下，瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，同样需ATP供能，?精氨酸基琥珀酸经裂解酶催化转变为精氨酸及琥珀酸；
(4)精氨酸在精氨酸酶作用下水解生成鸟氨酸和尿素。?鸟氨酸重复上述反应，构成鸟氨酸循环。 氨对机体是一种剧毒物质，通过鸟氨酸循环可形成一分子的尿素可清除两分子的氨基氮及一分子的CO2，尿素是中性无毒物质，因此形成尿素不仅可以解除氨的毒性，还可以减少体内CO2溶于血液所产生的酸性。
第十章 核酸代谢
1.核酸代谢与氨基酸代谢同糖代谢之间有哪些关系？ 解题要点：
核酸代谢与氨基酸代谢同糖代谢之间的关系见下图：
核酸 多糖 HMP 核苷酸 葡萄糖 磷酸核糖 EMP 生酮氨基酸 磷酸二羟丙酮 丝氨酸 乙酰CoA 丙酮酸 甘氨酸
草酰乙酸 生糖氨基酸 TCA环 丙氨酸 α-酮戊二酸
谷氨酸 谷氨酰胺 天冬氨酸 天冬酰胺
氨基酸
蛋白质
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生物化学名词解释
1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有-C=C-双键的脂肪酸。
3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有-C=C-双键的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical
membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
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13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane
protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic
model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 16，通透系数（permeability
coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive
transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。 20，主动转运（active
transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。 22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出
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的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。 第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle
AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 4，磷酸二脂键（phosphodiester
linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。
5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。
6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .
9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic
acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。
11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从
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一个细胞转移到另一个细胞。
12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff’s
rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。 14，DNA的双螺旋（DNAdouble
helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，
两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15．大沟（major groove）和小沟（minor
groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）NA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
18．核小体（nucleosome）:用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。
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19．染色质（chromatin）:
是存在与真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白`非组蛋白和少量的DNA。
20．染色体（chromosome）:是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。
21．DNA变性（DNAdenaturation）NA双链解链，分离成两条单链的现象。
22．退火（annealing）：既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程，同源DNA之间`DNA和RNA之间，退火后形成杂交分子。
23．熔解温度（melting temperature,Tm）：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
24．增色效应（hyperchromic effect）:当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
25．减色效应（hypochromic effect）:随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
26．核酸内切酶（exonuclease）: 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。
27．核酸外切酶（exonuclease）:从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。
28．限制性内切酶（restriction
endonuclease）:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 29．限制酶图谱（restriction
map）:同一DNA用不同的限制酶进行切割，从而获得各种限制酶的
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切割位点，由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。 30．反向重复序列（inverted repeat
sequence）:在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。
31．重组DNA技术（recombination DNA technology）:也称之为基因工程（genomic
engineering）.利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制`转录和表达的技术。
32．基因（gene）:也称为顺反子（cistron）.泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。
一部分 生物大分子的结构及功能
1 20种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了（当然记下来更好），我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。
2 谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。
3 蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。
4 血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应。相应的专业外语词汇也要掌握
5 蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。这部分内容容易出问答题。建议大家逐字逐字背下来。
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6 氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用（）法，以填空的形式出现。如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。
7 概念：Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针，
8 酶部分也是很重要的。近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。
概念：活化能 结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶
维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来
上海交通大学96 一. 名词解释(1.5x20)
1. 葡萄糖溶液的变旋现象 2. 酸值
3. 内消旋胱氨酸 4. 双缩脲反应 5. DCCI 6. 比活力 7. 活性中心 8. N-糖苷键 9. 减色效应 10. DMT 11. PEP
12. 生物氧化
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13. NADH脱氢酶复合物 14. w-氧化 15. PKU
16. GSH和GSSG 17. 四氢叶酸
18. Okazaki fragment 19. SOS response 20. HIV
二. 简述题(2x10)
1. 必须氨基酸及其三字母符号
2. 举出5种重要的氨基酸侧链功能团(化学结构式,功能团名称,各归属于何种氨基酸)
3. 凝胶层析的基本原理.凝胶层析的主要类型的名称 4. 蛋白质电泳基本原理及影响电泳速度的主要因素 5. 指出下列物质的最大吸收波长(即吸收峰) a. 还原型辅酶I
b. RNA降解酶与地衣酚反应的产物 c. 蛋白质 d. DNA
e. 酪氨酸+福林-酚试剂作用生成的蓝色物 f. 核酸定磷法中的还原产物钼蓝 6. 酶作为生物催化剂的特性 7. PAM的解毒机理 8. t-RNA的结构特点 9. 化学渗透假说
10. 糖酵解过程中的三个限速步骤及其相关的酶(仅需化学反应式) 三. 选择题(1-25题每题1分,26-30每题2分) 1.L-己醛糖____________ a. 都是左旋的
b. 在C-5上的立体化学和L-甘油醛相关
c. 溶于水时通常所形成的a和B异构体浓度相等 d. 和相应的D-己酮糖形成外消旋混合物 e. 上述说法均不正确
2.___________能被Benedict试剂或费林试剂氧化 a. 葡萄糖 b. 果糖
c. 以上两者都是 d. 以上两者都不是 3.下列化合物可以叫做
a. 顺8,11-反-15-十六碳三烯酸 b. 顺-9,12-反-15-十八碳三烯酸 c. 顺-8,11,14-十八碳三烯酸 d. 反-9,12-顺-15十六碳三烯酸 e. 反-8,11,14-十六碳三烯酸
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4._________在蛋白质中不是L-氨基酸 a. 苏氨酸 b. 甘氨酸 c. 半胱氨酸 d. 谷氨酰胺
e. 上述物质均不可
5.谷氨酸的PK值为2.19,4.25,9.76;赖氨酸的PK值为2.18,8.95,10.53;则它们的PI值分别为______ a.4.25和8.95 b.3.22和9.74 c.6.96和5.56 d.5.93和6.36 e.2.19和10.53
6.从赖氨酸中分离出谷氨酸的可能性最小的方法是_____________ a. 纸层析
b. 阳离子交换层析 c. 阴离子交换层析 d. 葡萄糖凝胶过滤 e. 电泳
7.下列肽的合适名字是__________ a. val-tyr-ser b. leu-phe-tyr c. thr-phe-ile d. ser-tyr-leu
e. 上述名字均不是
8.__________用于确定多肽中C-末端氨基酸 a. Sanger试剂 b. Edman试剂 c. 两者均可 d. 两者均不可
9.为从组织提取液中沉淀出活性蛋白最有可能的方法是加入________ a. 硫酸铵 b. 三氯乙酸 c. 对氯汞苯甲酸 d. 氯化汞 e. NH3Cl
10.__________是一种去垢剂,常用在凝胶过滤中,以测定蛋白质的分子量a.B-巯基乙醇 b.盐酸胍 c.碘乙酸
d.十二烷基磺酸钠 e. 上述物质均不可
11. 下列结构适当的名字是 a. 尿嘧啶
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b. 尿嘧啶核苷 c. 尿苷核苷酸 d. 胞密定核苷
e. 尿嘧啶核糖核苷酸
12._________由以3',5'-磷酸二脂键相连接的核苷酸组成的 a. DNA b. RNA
c. 两者均可 d. 两者均不可
13.有关DNA结构的正确说法是___________ a. 双螺旋的两股链是相同的
b. 双螺旋两股链平行,也即走向同一方向 c. 双螺旋中的碱基平行与螺旋的轴
d. 双螺旋中的糖-磷酸基垂直与螺旋的轴 e. 每个糖成分上有一个自由的羟基
14.B-羟基羧酸在酶作用下生成a,B不饱和羧酸和H2O,此酶为_______ a.连接酶 b.裂酶 c.水解酶 d.转移酶
e. 氧化还原酶
15.转氨作用合氧化还原反应的专一性辅助因子为__________ a. 磷酸吡哆醛+NAD b. NAD+ATP c. CoA+NAD
d. ATP+磷酸吡哆醛 e. 生物素+CoA
16.测定酶活性时,必须
① 知道酶的分子量②控制反应的温度③限定底物量④经过一定时间后确定转化成产物的底物量 a.①②③正确 b.①③正确 c.②④正确 e. 都正确
17.一个酶促反应的Lineweaver-Burk曲线如下,则Vmax和Km分别为 a.0.5和-0.05 b.0.05和0.5 c.2和20
d.上述数据均不正确
18.在酶的结构上十分重要,但在催化过程中极不可能和底物相互作用,它是_______氨酸 a. 谷 b. 胱 c. 组
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d. 酪 e. 丝
19.\高能\化合物_________
a. 对高能键水解△G0数值为正的 b. 包括很多有机磷酸化合物,象G-6-P
c. 水解是绝对自由能变化大约为1-3kcal/mol
d. 在从放能反应到吸能反应的能量转换中作为中间化合物
20.糖酵解中利用3-磷酸甘油醛的氧化所产生的能量而合成ATP时,共同中间物为___
a.3-磷酸甘油酸 b.1-磷酸甘油酸 c.1,3-二磷酸甘油酸 d.磷酸二羟基丙酮 e. ADP
21. 电子与质子或氢原子参与_________的还原 ①CoQ②FMN③NAD④Cyt-C a.①②③正确 b.①③正确 c.②④正确 d.④正确 e.都正确
22. 电子传递链中,某一组分在生理情况下能接受来自一个以上还原型辅助因子的电子,该组分是_____________ a. Cyt-c b. Cyt-b c. Cyt-c1 d. Cyt-a e. CoQ
23. 线粒体嵴____________ a. 因其外膜内陷形成的
b. 可被大多数小分子和离子自由渗透 c. 在其外表面和基质相接触 d. 含有柠檬酸循环的酶 e. 含有氧化磷酸化的组分 24. 糖酵解______
a. 是葡萄糖氧化成CO2和H2O的途径 b. 是从葡萄糖合成糖原的途径 c. 需要分子氧
d. 在需要氧细胞中不会发生 e. 上述情况均不成立
25. 葡萄糖1,4位碳被C14标记)被糖酵解代谢为乳酸,该乳酸_________被标记 a. 仅羧基碳 b. 仅羟基碳 c. 仅甲基碳
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d. 在羧基碳和羟基碳 e. 在羧基碳和甲基碳
26. 肽Asp-Arg-Cys-Lys-Tyr-Ile-Gly用胰蛋白酶(T)和糜蛋白酶(C)处理,将产生_________
a. 三个二肽和Tyr
b. 两个二肽和一个三肽 c. Asp,Cys和一个二肽 d. 一个二肽和一个五肽 e. 上述物质均不产生
27. 分离和纯化三个存在于组织提取液中的蛋白质,它们的性质如下 Pro MW PI A 20000 8.5 B 21000 5.9 C 75000 6.0
为保留它们的活性,又使其彼此分离开,最好的办法是_________ a. 凝胶过滤然后经超速离心
b. 凝胶过滤然后在Ph7时经离子交换层析 c. 凝胶过滤经肽谱
d. 丙酮沉淀然后经凝胶过滤 e. 透析后在Ph8.5时经等电沉淀
28. 胰Rnase在嘧啶残基处切断RNA生成在3'-端为嘧啶的3'-单核苷酸和3'-寡聚核苷酸.如果pApGpCpUpA用Rnase处理则生成____________ a. pApG+pC+pUpA b. pApGpCp+Up+A c. pApGp+Cp+Up+A d. pApGpC+pU+pA e. pApGpCp+UpA
29. 在ADP被磷酸肌酸磷酸化的反应中,△G0'为-1500卡,如果用无机磷酸对ADP磷酸化则△G0'为+7500卡,那么磷酸肌酸水解的△G0'为__________卡 a.-1500 b.+1500 c.-7500 d.+7500 e.-9000
30. 已知NAD+/NADH E0'=-0.32v; 乙酸/乙醛 E0'=-0.60v; 乙醛/乙醇 E0'=-0.20v; 计算下列反应△G0'的近似值为__________kcal/mol a.-6.5 b.-1.3 c.+6.5 d.+13 e.-13
四. 计算题(3x5)
1. 下列数据取自某酶促反应S-->P,以该数据用[S]/v对[S]作图法确定Km和Vmax(不用尺,求出近似值即可)
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[S](mol)X10五次方=0.833 1.25 2.00 3.00 4.00 6.00 8.00 10.00 V(mol/min)X10九次方=13.8 19.0 26.7 34.3 40.0 48.0 53.3 57.1
2,根据下面给出的资料,(1)计算乳酸完全氧化成CO2和H2O时的△G' (2)若反应的效率为40%,能合成多少摩尔的ATP? 已知
a. 葡萄糖---->a-乳糖 △G0'=-52000cal/mol
b. 葡萄糖+6O2---->6CO2+6H2O △G0'=-686000cal/mol c. 假定合成1molATP需能7700cal的能量
2. 亚麻酸(1摩尔)经B-氧化,TCA循环和氧化呼吸链完成完全氧化过程,生成CO2和水,计算所得ATP的摩尔数.
上海交通大学97 一. 名词解释(1x10) 1. 蛋白质的等电点 2. Ribozyme
3. 限制性内切酶
4. cAMP的结构及其功能 5. 米氏常数(Km) 6. 2,6-二磷酸果糖 7. 必须脂肪酸 8. 磷酸原
9. 转录后加工
10. 丙酮酸脱氢酶系
二. 选择题(1-10每题一分,10-20每题二分)
1. 蛋白质变性过程中,伴随着结构上的变化,其原因是__________ a. 肽键的断裂
b. 氨基酸残基的化学修饰头物 c. 维系空间结构的氢键断裂 d. 二硫键的打开
2. 茚三酮反应是__________ a. 和a-氨基酸的专一性反应 b. 测定蛋白质中肽键数量的反应 c. 测定甘油三脂的反应
d. 测定多糖中糖苷键数量的反应
3. 各类核糖核酸中,稀有核苷酸含量百分比最高的是____________ a. tRNA b. 5srRNA c. mRNA
4. 双缩脲反应是_________的特有反应 a. DNA b. RNA
c. 磷酸二酯键 d. 肽和蛋白质
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5. DNA合成需要有一段RNA为引物,合成该引物的酶是____________ a. DNA聚合酶 b. 引发酶
c. RNA聚合酶I d. 复制酶
6. 应用紫外分析仪,测定DNA含量时,选用的波长是_____________ a. 260nm b. 280nm c. 230nm
7. 下列糖类中,除了_________外,其余的糖都是还原糖__________ a. 麦芽糖 b. 乳糖 c. 蔗糖 d. 葡萄糖
8. 磺胺类药物的抑菌作用机理是__________- a. 四氢叶酸的类似物 b. a-氨基苯甲酸的类似物 c. 非竞争性抑制剂
d. 不可逆的与底物相结合
9. 细胞核增值抗原(PCNA)是___________- a. DNA聚合酶α辅助蛋白 b. DNA聚合酶ε辅助蛋白 c. DNA聚合酶δ辅助蛋白 d. DNA聚合酶γ辅助蛋白
10. 促旋酶(gyrase)是一种___________ a. 解旋酶helicse
b. II型DNA拓扑异构酶 c. I型DNA拓扑异构酶 d. DNA编码蛋白
11. 下列哪一种反应不是发生在线粒体中
①Krebs循环②脂肪酸合成③脂肪酸β-氧化④电子传递⑤氧化磷酸化⑥糖酵解 a.①③④⑤ b.⑥ c.②⑥ d. ①②⑥
12. 按标准自由能大小的次序,用热力学观点来排列下列化合物,由此顺序可利用前个化合物的能来合成后者:_______________ ① 磷酸肌酸②ATP③G-6-P④PEP a. 1-2-3-4 b. 2-4-1-3 c. 2-1-4-3 d. 4-1-2-3 e. 4-2-1-3
13.苯丙酮尿症是由于缺乏_________
43
a. Phe羟化酶
b. Phe-a-酮戊二酸转氨酶 c. 尿黑酸氧化酶 d. 多巴脱羧酶
e. Ala-丁氨酸硫醚合成酶
14.葡萄糖异生作用能使非糖前体在细胞中合成\新\的葡萄糖,下列化合物中哪一种除外? a. Asp b. Glu c. 琥珀酸 d. Leu e. PEP
15.下列哪些化合物含有糖基 ① ATP②NAD③RNA④acetylCoA a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 4
e. 1+2+3+4
16.下列哪些化合物是哺乳动物肝脏中葡萄糖异生作用的底物_________- ① 油酸 ② ser ③ leu ④ 甘油 a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 4
e. 1+2+3+4
17.肝细胞在选择消耗葡萄糖上的碳以满足能量需要而不是保留葡萄糖以维持血糖水平过程中,所需催化关键步骤的酶是______________ ① G-6-P脱氢酶
② 3-磷酸甘油醛脱氢酶 ③ 丙酮酸羧化酶 ④ 丙酮酸脱氢酶 a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 4
e. 1+2+3+4
18.能够抑制柠檬酸循环的是____________ ① 丙二酸 ② NADH ③ 氟乙酸
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④ 无氧条件 a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 2+3+4 e. 1+2+3+4
19.下列哪一些陈述是符合Mitchell的化学渗透学说的?
① 合成ATP的能量是在质子顺着电化学梯度重新进入线粒体内膜的过程中产生的
② 二硝基酚能实现粒体内膜对质子的渗透性增加
③ 当电子通过传递链时,正电荷主动移出线粒体内膜而使电荷得到分离 ④ 线粒体内膜内侧的PH通常比线粒体内膜外侧的低一些 a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 4
e. 1+2+3+4
20.下列有关多糖的陈述哪些是正确的? ① 多糖是生物的主要能源
② 多糖以线状形式或支链形式存在 ③ 多糖是细菌细胞壁的重要结构单元 ④ 多糖是信息分子 a. 1+2+3 b. 1+3 c. 2+4 d. 4
e. 1+2+3+4
三. 填空题2x10 1. DNA双螺旋的构型可以有3种,它们分别叫做________,_________和_________ 2. 从混合蛋白质中分离特定组分蛋白质的主要原理是根据它们之间的_______,________,________,___________,_____________. 3. 影响酶活力的主要因素有
_____________,_____________,_____________,______________
4. 在酶蛋白中可以进行共价催化的亲核基团,主要有三种氨基酸的残基,它们是__________,___________和___________.能起广义酸碱催化作用的基团中,特别重要的基团是___________,因为它的PK值是_________,接近生物体内的PH条件. 5. 聚合酶联反应中,需要使用一种特殊的DNA聚合酶,这种酶叫做___________ 6. 还原力的主要携带者是___________,它主要来自__________途径,其专一的作用是用于_______.
7. \酮体\指的是________,___________和___________
8. PRPP的中文名字是___________,它参与了_______和_______等氨基酸的生物合成,在核酸代谢中它还参与了_________-的合成
9. 下列载体分子分别携带对应的以活化形式出现的基团: ATP-________, CoA-_________,生物素-__________,四氢叶酸-___________,S-腺苷甲硫氨酸
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-_________
10. 丙酮酸羧化酶的辅酶是_________; 转氨酶的辅基都是__________; 琥珀酸脱氢酶的辅基是___________; 转酮酶的辅酶是___________-,羟脂酰CoA脱氢酶的辅酶是________. 四. 问答题(5x4)
1. 有一种能从海水中富集黄金的多肽,经分析,它的氨基酸组成是:Lys, Pro, Arg, Phe, Ala, Tyr, Ser..此肽不经酶切前,与FDNB反应后没有产物生成.此肽经胰凝乳蛋白酶的作用后,得到2个多肽,其氨基酸组成分别为Ala, Tyr, Ser, 和Pro, Phe, Lys, Arg.而这2个多肽在分别与FDNB反应,可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys.此肽与胰凝乳蛋白酶反应,同样能生成2个多肽,它们的氨基酸组成分别为Arg, Pro和Phe,Tyr, Lys, Ser, Ala,问,这个多肽具有怎样的结构? 2. 简述肾上腺素分子促进体内分解代谢过程中的讯号传递系统 3. 叙述四种不同的核苷三磷酸在代谢中的重要作用
4. 叙述酵解途径,TCA循环和HMP途径中各一个主要限速步骤及相应的调控酶以及它们分别受哪些因素的控制? 五. 计算题(20分)
写出葡萄糖转化成乳酸的总反应平衡式.已知下列数据,求此反应的△G0'总, 和K'eq.
已知酵解10步反应的△G0'分别为△G10', △G20', △G30'....... △G100';其数值分别为:-4.0, 0.4, -3.4, 5.7, 1.8, 1.5, -4.5, 1.1, 0.4, -7.5kcal/mol 丙酮酸+2H+ +2e--->乳酸 E10'=-0.19v; NAD+ +H+ +2e--->NADH E20'=-0.32v
上交大98
一名词解释(1x15) 1. 抗体酶
2. 自杀性底物 3. RNA editing 4. EFTu-EFTs循环 5. 基因扩增技术(PCR) 6. 端粒酶 7. F-2,6-BP
8. Reducing Power 9. Energy charge
10. 底物水平氧化磷酸化 11. ribozyme 12. UDP-Glucose 13. ACP
14. 氨甲酰磷酸 15. 生酮氨基酸
二选择题(多项选择2x18)
1. 蛋白质分子中α螺旋的特点是
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A. 肽键平面完全伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 多为右手螺旋
D. 螺旋方向与长轴垂直
2. 有一多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp,下列描述哪一项是正确的? a. ph12时泳向负极 b. PH3时泳向正极 c. PH5时泳向正极 d. PH11时泳向正极 e. 等电点为PH8
3. 有一蛋白质水解物,在PH6时,用氧离子交换柱层析,第一个被洗脱的氨基酸是
a. Val(PI5.96) b. Lys(PI9.74) c. Asp(PI2.77) d. Arg(PI10.76) e. Tyr(PI5.66)
4. 下列描述重,哪些叙述对一直链多肽Met-Phe-Leu-Thr-Val-Ile-Lys是正确的?
a. 能与双缩脲试剂形成紫红色化合物 b. 由七个肽键连接而成 c. 胰凝乳蛋白酶水解 d. 含有-SH
5. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的? A. 所有的酶都有活性中心 B. 所有酶的活性中心都有辅酶
C. 酶的必需基团都位于活性中心点内 D. 抑制剂都作用愚昧的活性中心
E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 6. Km值是指
a. 是达到最大反应速度一半时的底物浓度 b. 与底物的浓度无关
c. 在一般情况下是酶-底物符合物的解离常数 d. 同一酶的各种同工酶具有相同的Km值
e. 是达到最大速度时所必需的底物浓度的一半 7. 别构效应物与酶结合的部位是: a. 活性中心的底物结合部位 b. 活性中心的催化基团 c. 酶的-SH
d. 活性中心以外的特殊部位 e. 活性中心以外的任意部位
8. 关于酶的化学修饰,错误的说法是 a. 酶以活性和无活性两种形式存在 b. 两种形式之间的转变伴有共价变化
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c. 两种形式之间的转变由酶催化 d. 具有级联放大的功能
e. 别构调节是快速变化,化学修饰是慢速变化 9. 蛋白质和DNA变形的共同点是 a. 生物活性消失 b. 易恢复天然状态 c. 氢键断裂 d. 结构松散
10. 稀有碱基常出现于: a. rRNA b. tRNA c. mRNA d. snRNA
11. 影响Tm值的因素有: a. DNA均一,Tm值窄
b. DNA中GC含量高,则Tm值高 c. 溶液离子强度高,则Tm值高 d. DNA中AT比例高,则Tm值高 12. 关于糖原结构的错误叙述是: a. 含有α-1,4-糖苷键 b. 含有α-1,6-糖苷键
c. 所有的单糖都是α-D-葡萄糖 d. 支链糖原有分支,直链糖原无分支 13. 能够抑制TCA循环的是: a. 有氧条件 b. 氟乙酸 c. 丙二酸 d. NADP-
14. 乳酸发酵,已知一厌氧细菌的培养物在发酵过程中累积乳酸.则下列陈述中正确的是:
a. 与起始物质相比,发酵产物并未受到更多的氧化,因为没有外界的电子受体参与作用
b. 如不断向培养物中通空气,则培养物质中乳酸浓度将不断增加 c. 添加氟离子将导致细菌细胞中2-磷酸甘油酸/PEP的比率很快增加 d. 加入碘乙酸可使乳酸不再继续增加 15.
标记定位,葡萄糖1号位C原子同位素标记为14C,加入喜氧细菌培养物,然后抽提分离EMP和TCA中间物,下列各分子中首先被标记为14C的碳原子的记为*C,下列正确的是:
a. *CH2(O-P)-C(=O)-CH2(OH) b. *CH2=C-(O-P)-COO-
c. -OOC-*CH2-CH2-C(=O)-COO- d. -OOC-*C(=O)-*CH2-COO-
16. 还原电位.两个半电池(A和B),A开始含有1mol/L的3-磷酸苷油酸和-磷酸
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甘油醛(已知,GA酸-3-P+ 2(H+)+2e--->GA醛-3-P+H2O E0'=-0.55V);B开始时含有1mol/L的NAD+和NADH,下列陈述哪些正确?
A. 半电池A中发生的是氧化反应
B. 半电池B中NADH的浓度将逐渐减小 C. 电子从A流向B
D. 总反应的ΔE0'=0.23V
17. 下列有关糖异生和EMP的陈述中正确的是 A. 糖异生是EMP的逆反应
B. 两者紧密相关,EMP的产物用作糖异生的反应物
C. 糖异生的关键调控酶是果糖-1,6-二磷酸酶,负效应物为AMP,F-2,6-BP和柠檬酸
D. EMP的关键限速酶是PFK,其正效应物是AMP,F-2,6-BP和柠檬酸 18.
在红细胞抽提物中加入一定浓度的氟化物,使烯醇酶完全被抑制,然后应用此体系,以14C标记葡萄糖第三位C原子,并以此为原料合成R-5-P,在R-5-P的下列位置上出现14C,正确的说法是:
A. 如合成只走HMP的氧化途径则出现在C-2位 B. 途径同(A),出现在C-4位
C. 如合成走EMP和HMP的非氧化途径,则出现在C-1,C-2和C-3 D. 途径同(C),出现在C-3
三填空题(8.9.10每题2分,余每题1分,共20分)
1. 至少含有_______个核苷酸的mRNA,才能编码含有13个氨基酸的多肽 2. 确定基因转录的启动区域,采用的技术是______________ 3. 组成透明质酸的单糖分别是________和__________- 4.
在E.coli中,诱导DNA复制的起始蛋白由基因______编码,解旋酶由基因_________编码,引发酶由_______编码,冈崎片断的延伸和连接由酶_______和_______完成 5.
根据乳糖操纵子中各个组成基因的功能,可以分为________,_________,和结构基因,其中的结构基因LacZ编码__________
6. 描述闭合环状DNA空间关系可用关系式_________表示,而超螺旋的密度用关系式______表示.
7. TPP在葡萄糖有氧分解中作为___________和____________的辅酶,在HMP pathway中作为__________的辅基 8.
生化代谢中,一些载体分子经常作为活化形式的基团的载体,如:ATP-磷酰
基;FADH2-_______;CoA-___________;生物素-____________;CDP-二酯酰基甘油-__________;NTP-______ 9.
脂肪酸合成的限速酶是________,它的关键别构调控物是_________,它的变构抑制剂是________,它的变构抑制剂是_______,此酶催化的反应的生成物是_________,此酶的辅基是__________.
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10. 比较五种重要的储能形式,ATP,NADH,Acetye-CoA,Pyruvate,Glucose(其中分子量:Acetye-CoA 809,NADH
662)上述分子中每一分子物质可产生ATP数目最多的是________,它的产ATPmol数mol为____________;每1g上述物质产Kcal数最多的是__________,其kcal/g值为__________.(假定生理情况下,ATP水解的ΔG'=-10kcal/mol),所以,你认为运送能量的最理想形式是_____________
11. 合成胆固醇限速步骤是由___________酶催化的,血浆中胆固醇运输主要通过_______颗粒进行的
12. 卵磷脂可以丛磷酯酰乙醇胺起,通过三个连续的_________转__________反应合成. 13.
核苷酸合成所需核糖可由葡萄糖经_______途径得到,也可以从EMP中间产物经_________和__________酶和__________和_________酶羧催化的反应的得到.它与ATP经________酶催化生成________________,此为嘌呤核苷酸合成的起点 14. 脱氧核糖核苷酸由_______还原而成,通常是在___________的水平上被还原的 15.
由Asp经OAA途径合成葡萄糖的平衡式.反应物中Asp,α-KG,GTP,ATP,H2O的系数分别是
___________,____________,____________,____________,_____________.产物中葡萄糖,CO2,Pi的系数分别是__________,___________,_____________ 四,问答题(1-3每题7分,第4题8分,共29分)
1. 已知某一混合物中含有5种蛋白质,他们的性质如下表所列,但是没有专一性的抗体可以识别他们 蛋白质 分子量 性质
磷酸化酶a 97.4 糖原降解酶的活化形式,肽链上Ser磷酸化 磷酸化酶b 97.4 糖原降解酶的钝化形式,肽链上Ser去磷酸化 过氧化氢酶 57.4 酶解过氧化物
组蛋白 14.5 与DNA有强烈的亲和力,PH7.0时带正电荷 溶菌酶 14.3 水解多糖
A. 设计一方案,分离纯化这5种蛋白
B. 如何证明你已经分离纯化了各种专一性的蛋白质?
C. 纯化了各种专一性的蛋白质后,在将来的制备中,采用什么方法能快速分离它们?
2. 已知DNA的序列为:
W: 5'-AGCTGGTCAATGAACTGGCGTTAACGTTAAACGTTTCCCAG-3' C: 3'-TCGACCAGTTACTTGACCGCAATTGCAATTTGCAAAGGGTC-5' ---------------------------------------->
上链和下链分别用W和C表示,箭头表明DNA复制时,复制叉移动方向.试问: A. 哪条链是合成后滞链的模板?
B. 试管中存在单链W,要合成新的C链,需要加入哪些成分?
C. 如果需要合成的C链中要被32P标记,核苷酸重的哪一个磷酸基团应带有32P? D. 如果箭头表明DNA的转录方向,哪一条链是RNA的合成模板?
3. 试解释为什么OAA(草酰乙酸)浓度变化会影响脂肪酸合成的速度,在TCA循环
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