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文章发布时间 : 2024/5/9 0:51:51星期四

医学生物化学重点及题库

第一章蛋白质的结构与功能

本章要点

一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。

二、氨基酸 1．结构特点

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类 3．理化性质：

⑴ 等电点（isoelectric point,pI） ⑵ 紫外吸收 ⑶ 茚三酮反应

三、肽键与肽链及肽链的方向

四、肽键平面(肽单位) 五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。结构概念及稳定的力。

六、蛋白质一级结构与功能的关系

1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构 2．一级结构与功能的关系

3．蛋白质的空间结构与功能的关系 4．变构效应（allosteric effect） 5．协同效应(cooperativity)

七、蛋白质的理化性质 1．两性解离与等电点 2．蛋白质的胶体性质

3．蛋白质的变性(denaturation) 4．蛋白质的沉淀

5．蛋白质的复性(renaturation) 6．蛋白质的沉淀和凝固 7．蛋白质的紫外吸收 8．蛋白质的呈色反应

八、蛋白质的分离和纯化 1．盐析(salt precipitation)

2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理 3．透析(dialysis)

4．电泳(electrophoresis) 5．层析(chromatography)

6．超速离心(ultracentrifugation)

练习题

一、选择题

1．组成蛋白质的特征性元素是：

A．C B．H C．O D．N E．S 2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？

A．丙氨酸及苯丙氨酸 B．酪氨酸及色氨酸 C．丝氨酸及甘氨酸 D．精氨酸及赖氨酸 E．蛋氨酸及苏氨酸

3．下列何种物质分子中存在肽键？

A．粘多糖 B．甘油三酯 C．细胞色素C D．tRNA E．血红素

4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？

A．一条多肽链只有1个游离的?-NH2和1个游离的?-COOH

B．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOH

C．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键 D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目 E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键 5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：

A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目 B．氨基酸种类及相互比值 C．氨基酸的排列顺序 D．二硫键的数目和位置 E．肽键的数目和位置

6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？

A．右手双螺旋 B．?-螺旋 C．?-折叠 D．?-转角 E．无规则转曲

7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：

A．氢键 B．二硫键 C．离子键 D．磷酸二酯键 E．疏水基相互作用 8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？

A．由两个或两个以上亚基组成

B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键

C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系

D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的 E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性

9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有

关？

A．变构效应 B．蛋白质分子的化学修饰 C．血红蛋白被其它物质所激活 D．亚基发生解离 E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化 10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？

A．发生蛋白质变性

B．与其它物质结合形成复合物

C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同 D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pI E．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI

11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。在pH8.6条

件下进行电泳分离，试问该三种蛋白质的电泳区带的位置从负极端开始，依次是： A．a—b—c B．b—c—a C．c—a—b D．c—b—a E．a—c—b

12．关于肌红蛋白的叙述，下列哪项是错误的？

A．心肌中肌红蛋白含量特别丰富 B．肌红蛋白分子中含有血红素 C．肌红蛋白的氧饱和曲线呈S形

D．从三维结构图像可知肌红蛋白有8段?-螺旋 E．分子中无半胱氨酸，故没有二硫键

13．关于血红蛋白的叙述，下列哪项是正确的？

A．大多数非极性残基位于血红蛋白的外部 B．氧饱和曲线呈矩形双曲线

C．亚基的一级结构与肌红蛋白有差异，但三级结构却非常相似 D．血红素位于两个组氨酸的残基间，并与之共价结合 E．当溶液中pH降低时，氧饱和曲线左移 14．构成蛋白质的氨基酸

A．除甘氨酸外旋光性均为左旋 B．除甘氨酸外均为L系构型 C．只含?-氨基和?-羧基 D．均有极性侧链 E．均能与双缩脲试剂起反应 15．含有两个羧基的氨基酸是

A．丝氨酸 B．酪氨酸 C．谷氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 16．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸？

A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．赖氨酸 D．组氨酸 E．色氨酸 17．下列哪一种氨基酸不含极性侧链

A．半胱氨酸 B．苏氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 18．下列哪一种氨基酸含有可离解的极性侧链？

A．丙氨酸 B．亮氨酸 C．赖氨酸 D．丝氨酸 E．苯丙氨酸 19．关于氨基酸的叙述哪一种是错误的？

A．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环 B．酪氨酸和丝氨酸含羟基

C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸 D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸 E．谷氨酸和天冬氨酸含二个氨基

20．在pH 7时，其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是

A．缬氨酸 B．甘氨酸 C．酪氨酸 D．半胱氨酸 E．赖氨酸 21．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是

A．同型半胱氨酸 B．半胱氨酸 C．蛋氨酸 D．胱氨酸 E．苏氨酸 22．天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A．半胱氨酸 B．羟脯氨酸 C．瓜氨酸 D．蛋氨酸 E．丝氨酸 23．合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是

A．脯氨酸 B．赖氨酸 C．谷氨酸 D．组氨酸 E．羟脯氨酸 24．在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要存在形式是

A．兼性离子 B．非极性分子 C．带单价正电荷 D．疏水分子 E．带单价负电荷 25．下列哪一类氨基酸不含必需氨基酸？

A．碱性氨基酸 B．含硫氨基酸 C．支链氨基酸 D．芳香族氨基酸 E．以上都不对 26．蛋白质分子中引起280nm光吸收的最主要成份是

A．酪氨酸的酚基 B．苯丙氨酸的苯环 C．色氨酸的吲哚环 D．肽键 E．半胱氨酸的SH基 27．维系蛋白质一级结构的化学键是

A．盐键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．肽键 28．蛋白质分子中的肽键

A．是由一个?-氨基酸的氨基和另一个?-氨基酸的羧基形成的 B．是由谷氨酸的?-羧基和另一个氨基酸的?-氨基形成的 C．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键

D．是由赖氨酸的ε-氨基和另一分子氨基酸的?-羧基形成的 E．以上都不是

29．对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时

A．只有一个自由的?-氨基和一个自由的?-羧基 B．只有自由的?-氨基，没有自由的?-羧基 C．只有自由的?-羧基，没有自由的?-氨基 D．既无自由的?-氨基，也无自由的?-羧基 E．有一个以上的自由?-氨基和?-羧基 30．蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于

A．一级结构 B．二级结构 C．三级结构 D．四级结构 E．高级结构 31．维系蛋白质分子中α螺旋稳定的化学键是

A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 32．蛋白质的?螺旋

A．与?片层的构象相同 B．由二硫键形成周期性结构 C．由主链骨架的NH与CO之间的氢键维持稳定

D．是一种无规则的构象 E．可被?-巯基乙醇破坏 33．?螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？

A．2.5 B．2.7 C．3.0 D．3.6 E． 4.5 34．蛋白质分子中?螺旋构象的特点是

A．肽键平面充分伸展 B．靠盐键维持稳定 C．螺旋方向与长轴垂直

D．多为左手螺旋 E．以上都不是 35．下列哪一个肽链不能形成?螺旋?

A．-Ala-Ile-Asn-Met-Val-Gln B．-Thr-Trp-Val-Glu-Ala-Asn C．-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-Gln D．-His-Trp-Cys-Met-Gln-Ala E．-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Val

36．对于?螺旋的下列描述哪一项是错误的?

A．通过分子内肽键之间的氢键维持稳定

B．侧链（R基团）之间的相互作用可影响?螺旋稳定性 C．通过疏水键维持稳定

D．是蛋白质的一种二级结构类型

E．脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成 37．?片层结构

A．只存在于?角蛋白中

B．只有反平行式结构，没有平行式结构 C．?螺旋是右手螺旋，?片层是左手螺旋 D．主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层 E．肽平面的二面角与?螺旋的相同

38．维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是

A．二硫键 B．盐键 C．氢键 D．范德华力 E．疏水键 39．下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?

A．溴化氰 B．2，4-二硝基氟苯 C．?-巯基乙醇 D．碘乙酸 E．三氯醋酸 40．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时

A．可使蛋白质稳定性增加

B．可使蛋白质表面的净电荷不变 C．可使蛋白质表面的净电荷增加

D．可使蛋白质稳定性降低，易于沉出 E．可使蛋白质表面水化膜无影响

41．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四

种泳向正极，缓冲液的pH应是多少

A．4.0 B．5.0 C．6.0 D．7.0 E．8.0

42．以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋电泳，使用pH8．6巴比妥缓冲液，各种蛋白质的

电荷状态是?

A．清蛋白和球蛋白都带负电荷

B．清蛋白带负电荷，球蛋白带正电荷

C．清蛋白和?1-球蛋白带负电荷，其它蛋白带正电荷

D．清蛋白，?1,?2-球蛋白都带负电荷，其它蛋白带正电荷 E．清蛋白和球蛋白都带正电荷

43．醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带，由正极数起它们的顺序是

A． A, ?1，?,?,?2 B．A, ?, ?1, ?2, ? C．A, ?1, ?2, ?, ? D．A, ?1,?2 ,?, ? E．?1,?2 ,?,?, A 44．蛋白质变性是由于

A．蛋白质一级结构的改变 B．蛋白质亚基的解聚

C．蛋白质空间构象的破坏 D．辅基的脱落 E．蛋白质水解

45．向卵清蛋白溶液中加入0.1mol/L NaOH，使溶液呈碱性，并加热至沸后立即冷却，此时

A．蛋白质变性沉出 B．蛋白质变性，但不沉出 C．蛋白质沉淀但不变性 D．蛋白质变性，冷却又复性 E．蛋白质水解为混合氨基酸 46．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入

A．硫酸铵 B．三氯醋酸 C．氯化汞 D．对氯汞苯甲酸 E．1mol/L HCL 47．球蛋白分子中哪一组氨基酸可形成疏水键?

A．Glu-Arg B．Asp-Glu C．Phe-Trp D．Ser-Thr E．Tyr-Asp 48．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内？

A．Tyr B．Glu C．Asn D．Val E．Ser 49．下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量?

A．SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 B．280／260nm紫外吸收比值 C．圆二色性 D．凯氏定氮法 E．荧光分光光度法 50．下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开?

A．纸层析 B．阴离子交换层析 C．阳离子交换层析 D．凝胶过滤 E．电泳 51．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A．马肝过氧化氢酶（分子量247,500） B．肌红蛋白（分子量16,900） C．血清清蛋白（分子量68,500） D．牛?-乳球蛋白（分子量35,000） E．牛胰岛素（分子量5,700）

52．有一蛋白质水解产物在pH5.5用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是

A．Val (pI 5.96) B．Lys (pI 9.74) C．Asp (pI 2.77) D．Arg (pI 10.76) E．Tyr (pI 5.66)

二、填空题

1．增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做，在高离子强

度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做。

2．在电场中蛋白质不迁移的pH值叫做该蛋白质的。 3．在正常生理条件下（接近pH=7），蛋白质中和氨基酸残基的侧链几乎完

全带正电荷，但氨基酸残基的侧链只是部分带正电荷。

4．蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物，在蛋白质分子中，氨基酸之间通过

相连，蛋白质分子中的是由一个氨基酸的与另一个氨基酸的脱水形成的。

5．构型的改变需有的断裂与生成，而构象的改变只需要的旋转和的改变即可。

6．具有独特的、专一的是蛋白质的一个突出的特征。

7．蛋白质分子中的二级结构的结构单元有：、、、。 8．蛋白质分子侧链之间的相互作用，除了、、等非共价键外，还有侧链结合成的，它是共价健。

9．具有四级结构的蛋白质，其亚基缔合的数目、、、

都是专一、有序的，亚基借助于弱的共价键，如、、等缔合。

10．由于各种蛋白质的和不同，故盐析时所需的和均不同。 11．蛋白质的一级结构专指，它是由决定的。 12．蛋白质的结构，是在分子水平上阐明蛋白质结构与其功能关系的基础。 13．蛋白质的空间结构具有独特性和专一性，它决定各种蛋白质的和

。

14．整个肽链的主链原子中和之间的单链是可以旋转的，此单键的旋

转决定两个肽键的相对关系。肽键间的相对旋转，使主链可以以非常多样的出现。

15．相邻螺旋之间借螺旋上段肽腱的和下段的形成而稳定。

16．肽键中的和均参与形成氢键，因此保持了?螺旋的最大。氢键方

向与螺旋轴。

17．、及均对?-螺旋的形成及稳定有影响。

和氨基酸残基较难参与形成稳定的?-螺旋。

18．使?-片层结构稳定的因素是链间肽腱的与形成的氢链，侧链R基团位

于肽腱平面的或。

19．?-转角一般由个连续的氨基酸残基构成，在此种回折中，起稳定作用的氢键在

回折前肽键平面的与其后肽键平面的之间形成。 20．motif的两个常见形式是和。

21．在含有多个结构域的蛋白质分子中，每个结构域的和相对独立，各

结构域自身紧密，而相互间的关系，常以的肽段相连接，由于结构域之间连接的柔韧性，结构域之间可有，这种对表达蛋白质的功能是重要的。

22．多肽链的侧链R基因按极性可分成两类，一类是没有极性的，如

和等，它与水的低。另一类是带有极性的，包括、、、、、等，它与水的高。

23．存在于水溶液中的一条肽链，其氨基酸残基处于蛋白质分子内部，

而氨基酸残则处于蛋白质分子表面，其相互之间可形成氢键。

24．四级结构的定义是亚基的，亚基间与的布局，但不包

括亚基内部的。

25．蛋白质的特征就是有生物学作用，有特定的，各种蛋白质

的、都与特定的密切相关，而特定的是由蛋白质的决定的。

26．蛋白质构象的改变有两种情况，一种是，另一种是。

27．蛋白质的功能与各种蛋白质特定的密切相关，某种蛋白质特定

的是这种蛋白质表达特定的基础，构象发生变化，其、也随之改变。

28．当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用，它的会丧失，同时还伴随着蛋白质的降低和一些常数的改变等。

29．蛋白质的变性就是多肽链从变到的过程。在这个过程中，蛋白质的

不变，受到破坏，以致特定的被破坏，失去。 30．是蛋白质变性的结构基础，而是变性的主要表现，它 6

说明了变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。

31．蛋白的热变性主要是肽链受过分的而引起破坏，它一般是

的。

32．组成蛋白质的各个共同控制着蛋白质分子完整的，并对信息

作出反应。

33．多肽链的中排列顺序决定该肽链的、方式，也就是说各种天然蛋白质的肽链在所取得的是它在生物体的条件下热力学上最稳定的结构。

34．从进化情况看，物种间越近，残基越少，生物的分类差距与

的变化量大体平衡，有明显的相关。因而根据它们在差异的程度，可以断定它们在关系上的远近。

35．蛋白质分子中除两端的游离和外，侧链上尚有及中的非?-羧基，及分子中的非?-氨基，的咪唑基等。

36．蛋白质分子在酸性环境中，的解离受到抑制，接受的能力增强，使蛋白质分子带，在碱性环境中，蛋白分子可释放而带。

37．蛋白质在低于其等电的pH环境中，带，在电场中的向移动。反之，则向电场移动。

38．蛋白质分子在电场中移动的速度和方向，取决于它所以及蛋白质分子的和。

39．蛋白质平均含氮量为，组成蛋白质分子的基本单位是，共有种。

40．蛋白质分子中的氨基酸之间是通过相连的，它由一个氨基酸的与另一个

氨基酸的脱水缩合而形成。

41．每个肽分子都有一个游离的末端和一个游离的末端，肽链中的氨基

酸单位称。

42．蛋白质一级结构是指，构成一级结构的化学键是。 43．稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是，有、及

等非共价键及共价键键。

44．构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为。

45．蛋白质在溶液中是以形式存在，当溶液的pH>其pI时，蛋白质带

，pH

收，该性质可用来。

49．血红蛋白是一种具有效应的蛋白质，它由肽链组成，其中2

条，2条。

50．用醋酸纤维薄膜电泳，可将血浆蛋白分为、、、

及等。

三、简答题

1．多肽链

2．蛋白质的构象 3．蛋白质变性及复性 4． motif

5．别构作用（变构作用）

6．蛋白质变性与沉淀和凝固的区别

四、问答题

1．就蛋白质的?-结构而论，侧键R基团指向什么方向？为什么一种稳定的?-结构需要侧链

R基小的氨基酸？

2．测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些？ 3． ?-螺旋的结构特点是什么？

4．何为氨基酸的等电点？如何计算精氨酸的等电点？（精氨酸的 α－羧基、α －氨基和胍

基的pK值分别为2.17，8.04和12.48） 5．怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响？

6．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何特征？ 7．引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些？ 8．简述蛋白质盐析的基本原理

参考答案

一、选择题

l．D 2．B 3．C 4．A 5．C 6．A 7．D 8．E 9．A 10．C 11．D 12．C 13．C 14．B 15．C 16．A 17．C 18．C 19．E 20．E 21．A 22．C 23．E 24．A 25．E 26．C 27．E 28．A 29．E 30．B 31．D 32．C 33．D 34．E 35．C 36．C 37．D 38．E 39．C 40．D 41．D 42．A 43．D 44．C 45．B 46．A 47．C 48．D 49．A 50．D 51．A 52．C

二、填空题

1．盐溶，盐析 2．等电点

3． Arg，Lys，His

4．肽键，肽键， ?-羧基，?-氨基，共价键 5．共价键，单链，非共价键 6．空间结构

7． ?-螺旋，?-结构，?-转角，无规则卷曲

8．疏水作用，氢键，盐键，Cys，–SH，二硫键

9．种类，空间排布，相互作用，接触部位疏水作用，氢键，盐键 10．溶解度，pI，pH，离子强度

11．肽链中的氨基酸排列顺序，基因上遗传信息 12．一级结构

13．理化性质，生物活性

14．C?-C，C?-N，平面，平面，构象 15．>C=0，>NH，链内氢链

16．>C=0，

17．R基团的大小，荷电状态，形状，Pro，Gly 18．>C=0，>N-H，上方，下方

19．4个，第一个，>C=0，第四个，>NH

20．?-螺旋，反平行的?结构，Cys，His，配介，?-螺旋 21．结构，功能，相对松弛，无规则卷曲，相对运动，运动

22．疏水基因，烃基，苯环，亲合力，亲水基因，羟基，羧基，酰胺基，氨基，胍基，咪唑

基，亲合力

23．疏水侧链，亲水侧链，极性侧链

24．立体排布，相互作用，接触部位，空间结构

25．功能，特殊功能，活性，空间构象，空间构象，一级结构 26．蛋白质变性，蛋白质变构

27．构象，构象，生物活性，功能，活性 28．生物活性，溶解度，物理化学

29．卷曲，伸展，共价键，弱的非共价键，构象，生物活性 30．构象的破坏，生物活性的丧失 31．热振荡，氢键，不可逆 32．亚基，生物活性

33．氨基酸，折叠，盘曲，空间，特定构象 34．亲缘，差异数，种属差异，结构，亲缘 35．氨基，羧基，Glu，Asp，Arg，Lys，His 36．H+，H+，正电荷，H+，负电荷 37．正电荷，负极，正极

38．所带电荷的性质，数目，大小，形状 39．16%，L-?-氨基酸，20 40．肽键，?-羟基，?-氨基

41．?-NH2，?-COOH，氨基酸残基 42．多肽键中氨基酸排列顺序，肽键

43．侧链基因的相互作用，氢键，盐键，疏水作用，二硫键 44．亚基

45．离子，负电荷，正电荷，兼性离子 46．水化层，电荷

47．盐析，有机溶剂法，调节溶液pH至蛋白质的pI 48．酪氨酸，色氨酸，测定溶液中蛋白质含量 49．别构，4，?链，?链

50．清蛋白，?1球蛋白，?2球蛋白，?球蛋白，?球蛋白

三、简答题

1．蛋白质分子中的多个氨基酸是通过肽键相连接的，形成链状分子称多肽链。肽键是一分

子氨基酸的??羧基与另一分子氨基酸的??氨基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。多肽链有两端，有自由??氨基的一端称氨基末端或??N—端；有自由??羧基的一端称为羧基末端或??C—端。

2．各种天然蛋白质分子的多肽链是在一级结构的基础上通过分子中若干单键的旋转、盘

曲、折叠形成特定的空间三维结构，又称为蛋白质的空间构象。构象是指在三维空间中分子中各个原子相互之间的关系，构象改变时只涉及稳定原构象的非共价键断裂及再形成，而不涉及共价键的改变。各种蛋白质的理化性质和生物学活性主要取决于它的特定空间构象。蛋白质的构象包括主链构象和侧链构象。包括：蛋白质的二级结构;三级结构;四级结构。

3．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从

而改变其理化性质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。蛋白质变性具有可逆性，当蛋白质变性程度较轻，可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。但是许多蛋白质或结构复杂或变性后空间构象严重破坏，不可能发生复性，称为不可逆性变性。

4．在蛋白质分子中特别是球形蛋白质分子中，经常有若干个相邻的二级结构元件组合在一

起，彼此相互作用形成种类不多的、有规律的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白

质中充当三级结构的构件，称为超二级结构或模序。如螺旋－环－螺旋、锌指结构等。 5．变构效应：由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效

应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应；反之则为负协同效应。

6．蛋白质在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间构象受到破坏，从而改变其理化性

质，并失去其生物活性，称为蛋白质的变性。变性后由于肽链松散，面向内部的疏水基团暴露于分子表面，蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性随之丧失。蛋白质的沉淀和凝固：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。加热使蛋白质变性时使其变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固，凡凝固的蛋白质一定发生变性。

四、问答题

1. 肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以C?为旋转点，依次折叠，侧面看成锯齿状结

构。肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持β—折叠构象稳定的主要因素。肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于β—折叠的两侧。就丝心蛋白而论，由Gly和Ala交替构成的多肽链在一面都是H，而在另一面都是甲基，而且位于同一面的R基因相互邻近。只有当氨基酸侧链很小时，它们才能契入到?-结构中，使β—折叠稳定。 2．本步骤有：

⑴ 蛋白质样品的准备

①测定蛋白质分子中多肽链的数目根据蛋白质N—末端或C—末端残基的摩尔数和蛋白质的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。

②拆分蛋白质分子的多肽链如果蛋白质分子是由一条以上多肽链构成的，则这些链必须加以拆分。可用变性剂如8mol／L尿素，6mol／L,盐酸胍或高浓度盐处理打开共价键，就能使寡聚蛋白质中的亚基拆开；用氧化剂或还原剂将二硫键断裂。 ③用相应的方法分离纯化各亚基

⑵ 分析每一多肽链（亚基）的氨基酸组成

①裂解多肽链成较小的片段用两种或几种不同的断裂方法(指断裂点不一样)将每条多肽链样品降解成两套或几套重叠的肽段或称肽碎片。

②每套肽段进行分离、纯化，鉴定多肽链的N—末端和C—末端残基。以便建立两个重要的氨基酸序列参考点。

③测定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段测序方法是Edman降解法，并有自动序列分析仪可供利用。此外尚有酶解法和质谱法等。 ⑶ 排列成完整的氨基酸序列结构

①重建完整多肽链的一级结构利用两套或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。 ②确定半胱氨酸残基间形成的S--S交联桥的位置。应该指出，氨基酸序列测定中不包括辅基成分分析，但是它应属于蛋白质化学结构

3．⑴ 各肽链以C?原子为转折点，以肽链平面为单位，形成稳固的右手螺旋。

⑵ 每螺旋有3．6个氨基酸残基，螺距约0．54nm，每个氨基酸残基绕螺旋中心轴放置

100?，上升0．15nm

⑶ 相邻两螺旋之间借螺旋上段肽键的?－C=0和下段?－NH形成链内氢键而稳定，即主链中螺旋段的第一个肽链平面的?－NH与后面第四个肽键平面的?－C=0构成氢键。

⑷ 各氨基酸残基的侧链R基因均伸向螺旋外侧。R基团的大小、电荷状态及形状对?-螺旋的形成及稳定有影响

4. 氨基酸具有氨基和羧基，均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链

液能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸由三个可解离的基团，根据精氨酸的电离时产生的兼性离子，其两边的pK值分别为12．48和9．04，所以pI＝（12．48＋9．04）/＝10．76

5．基缔合形成四级结构的蛋白质分子能够产生极其重要的功能效果，亚基与亚基通过接触

或通过解聚或聚合沟通了单个亚基之间的信息联系，一个配基或底物分子与蛋白质分子中某一亚基结构产生的效果会传递，影响其它亚基进一步作用的过程。这种亚基间的相互作用为生化过程中的调节控制提供了一种作用模式，因而具有普遍的重要性，使得具有四级结构的蛋白质分子在表达功能时可被调节，接受信息，这样就在更高的层次上，更完善地表达蛋白质的功能，适应机体的需要。

6．白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有 α

－螺旋、 β－折叠、β －转角和无规卷曲四种。在 α－螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持 α－螺旋稳定。在 β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持 β－折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为 β－转角。 β－转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。 7．引起蛋白质变性的因素很多，物理因素如：热、光等，化学因素如酸、碱、有机溶剂、

三氯乙酸和去垢剂等，它们的作用机制分别如下：

⑴ 热变性主要是肽段受过分的热振荡而引起氢链破坏，热变性一般是不可逆的，在溶

液中则出现凝固沉淀现象，冷却后就难以再溶液，凝固沉淀的形式可能为松散伸展肽链的交织。

⑵ 酸碱作用是破坏盐键，因极高的[H+]可使-COO–基变成-COOH基，而极低的[H+]又可

使一NH3+基变成-NH2，这样就破坏了盐键，影响到分子的构象，从而导致变性。 ⑶ 高浓度亲水的有机溶剂如乙醇、丙酮等的变性作用可能与降低蛋白质的介电常数有

关。

⑷ 促溶剂的变性作用是与它的破坏蛋白质结构中非极性侧链之间的疏水相互作用有

关，有四级结构的也可解离开来。

⑸ 去垢剂：能破坏蛋白质分子结构中非极性侧链间的疏水相互作用，在很低浓度就能

使亚基解聚，并能使亚基变性。

⑹ 三氯乙酸：为酸性物质，能使蛋白质正电荷，与三氯乙酸的负离子结合，使蛋白质

变性、沉淀。

8．蛋白质是亲水胶体，维持蛋白质胶体溶液稳定的重要因素有两个，一个是蛋白质颗粒表

面大多为亲水基团，可吸引水分子，形成颗粒表面水化膜，使其溶解在水溶液中；另一

个是同种蛋白质胶粒表面带有同种电荷，电荷的相互排斥作用使蛋白胶体颗粒最大限度分散在溶液中。以上两个原因可起到胶粒稳定的作用，使蛋白质颗粒难以相互聚集从溶液中沉淀析出。如去除蛋白质胶粒的上述两个稳定因素时，可使蛋白质易从溶液中析出，在蛋白质分离中的盐析和丙酮沉淀直接依据这一原理。蛋白质分子可呈两性解离，其电离过程和带电状态决定于其等电点和溶液的pH值。蛋白质在等电点的溶液中溶解度最小。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，可破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素(水化膜和电荷)，使蛋白质从溶液中沉淀析出。调溶液的pH值为蛋白质等电点更有利于盐析。

第二章核酸的结构与功能

本章重点

一、核酸的化学组成

1．核苷酸中的碱基成分 2．戊糖与核苷

3．核苷酸的结构与命名

二、核酸的一级结构

1．DNA和RNA的一级结构 2．RNA与DNA的差别

三、DNA的空间结构与功能

1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型

⑴ ＤＮＡ的双螺旋结构的研究背景 ⑵ ＤＮＡ双螺旋结构模型的要点 2．ＤＮＡ结构的多样性 3．DNA的超螺旋结构

4．DNA在真核生物细胞核内的组装 5．DNA的功能

四、RNA的空间结构与功能 1．信使RNA的结构与功能 2．转运RNA的结构与功能 3．核蛋白体RNA的结构与功能 4．其他小分子ＲＮＡ 5．核酶

五、核酸的理化性质及其应用 1．核酸的一般理化性质 2．ＤＮＡ的变性

3．ＤＮＡ的复性与分子杂交

练习题

一、选择题

1．稀有核苷酸主要存在于下列哪一种核酸中

A．rRNA B．mRNA C．tRNA D．核DNA 14

E．线粒体DNA

2．在核酸中，核苷酸之间的连接方式为

A．2′、3′-磷酸二酯键 B．3′、5′-磷酸二酯键

C．2′、5′-磷酸二酯键 D．糖苷键 E．氢键

3．下列几种DNA分子的碱基组成比例各不相同，哪一种DNA的解链温度(Tm)最低? A．DNA中A+T含量占15% B．DNA中G+C含量占25%

C．DNA中G+C含量占40% D．DNA中A+T含量占40% E．DNA中G+C含量占70%

4．核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是

A．非组蛋白 B．H2A、H2B、H3、H4各一分子 C．H2A、H2B、H3、H4各二分子 D．H2A、H2B、H3、H4各四分子 E．H1组蛋白与140-150碱基对DNA 5．DNA受热变性时

A．260nm波长处的吸光度下降 B．多核苷酸链裂解成寡核苷酸链

C．碱基对可形成共价连接 D．加入互补RNA链，再冷却，可形成DNA/RNA杂交分子 E．溶液粘度增加

6．核酸在260nm处有最大光吸收是因为 A．嘌呤环上的共轭双键

B．嘌呤和嘧啶环上有共轭双键 C．核苷酸中的N-糖苷键 D．磷酸二酯键

E．核糖和脱氧核糖的呋喃型环状结构 7．关于tRNA的叙述下列哪一项是正确的

A．是核糖体的组成部分 B．携带遗传信息 C．二级结构为三叶草形

D．二级结构为倒L型 E．分子较大故构成发夹结构 8．下列关于RNA的叙述哪一项是错误的?

A．主要有mRNA、tRNA、rRNA等种类

B．原核生物中没有hnRNA和snRNA

C．tRNA是最小的一种RNA D．胞质中只有一种RNA，即mRNA E．组成核糖体的主要是rRNA

9．下列哪一种力不参与维持DNA双螺旋的稳定

A．碱基堆积力 B．互补碱基对之间的氢键 C．范德华力

D．磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 E．二硫键 10．关于真核细胞mRNA的叙述，下列哪项是错误的

A．在5′-端有帽子结构，在3′-端有聚A尾巴 B．生物体内各种mRNA的长短差别很大

C．三类RNA中mRNA的合成率和转化率最快 D．聚A尾巴是DNA的转录产物

E．真核细胞的mRNA前身是hnRNA，在细胞核内合成，在核内剪接，加工而成 11．DNA的Tm是指

A．DNA的生物活性丧失一半时的温度

B．260nm处吸收值为最大光吸收值的一半时的温度 C．DNA降解一半时的温度

D．双螺旋结构失去一半时的温度

E．最大光吸收自260nm转变成280nm时的温度 12．关于rRNA的叙述，下列哪项是错误的？

A．rRNA是细胞内含量最多的RNA B．rRNA与核糖体蛋白共同组成核糖体 C．核糖体易于解聚的大、小两个亚基组成

D．真核细胞的核糖体包括5S、16S和23S三种rRNA E．rRNA分子中有一些能配对的区域形成局部的双链 13．使DNA溶液有最大吸光度的波长是：

A．240nm B．260nm C．280nm D．360nm E．420nm 14．DNA分子中不存在的核苷酸是：

A．dAMP B．dGMP C．dTMP D．dUMP E．dCMP 15．RNA分子中不存在的核苷酸是：

A．AMP B．GMP C．TMP D．UMP E．CMP 16．DNA分子中碱基组成的特点是：

A．A+C=G+T B．A+G=C+T C．A+G=C+U D．A+G=U+T E．A+C=T+U 17．在核酸中占9~11％，且可用之计算核酸含量的元素是

A．碳 B．氧 C．氮 D．磷 E．氢 18．RNA和DNA彻底水解后的产物

A．核糖相同，部分碱基不同 B．碱基相同，核糖不同 C．部分碱基不同，核糖不同 D．碱基相同，核糖不同 E．以上都不是

19．假尿苷中的糖苷键是

A．N－N B．C－C C．N－C D．C－O E．N－O 20．Watson-Crick DNA结构模型正确的是

A．是一个三链结构

B．DNA双股链的走向是反向平行的 C．碱基A和G配对 D．碱基之间共价结合

E．磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧 21．在DNA的双螺旋模型中正确的是

A．两条多核苷酸链完全相同

B．一条链是左手螺旋，另一条链是右手螺旋 C．A+G／C+T的比值为1 D．A+T／G+C的比值为1

E．两股链的碱基之间以共价键相连

22．下列关于tRNA的叙述哪一项是错误的？

A．tRNA的二级结构是三叶草形的

B．由于各种tRNA 3'末端碱基都不相同，所以才能结合不同的氨基酸 C．tRNA分子中含有稀有碱基

D．细胞内有多种tRNA

E．tRNA通常由70~80个单核苷酸组成 23．绝大多数真核生物mRNA 5'端有

A．Poly A B．帽子结构 C．起始密码 D．终止密码 E．Pribnow盒 24．核酸变性后可出现哪种现象

A．减色效应 B．增色效应 C．失去对紫外线的吸收能力 D．最大吸收峰波长发生转移 E．溶液粘度增加 25．下列关于DNA Tm值的叙述哪一项是正确的？

A．只与DNA链的长短有直接关系 B．与G－C对的含量成正比 C．与A－T对的含量成正比 D．与碱基对的成分无关 E．在所有的真核生物中都一样

26．具下列顺序的单链DNA5'-CGGTA-3'能与下列哪一种RNA杂交？

A．5'-GCCAU-3' B．5'-GCCAU-3' C．5'-UACCG-3' D．5'-UAGGC-3' E．5'-UUCCG-3'

二、填空题

1． RNA常见的碱基是、、和。 2． DNA双螺旋的两股链中的顺序是的。

3．只有种不同的碱基对能够适合于DNA双螺旋。胸腺嘧啶总是与配对，而胞嘧啶总是与配对。

4． RNA分子指导蛋白质的合成， RNA分子用作蛋白质合成中的活化氨基酸的载体。

5．是构成大分子核酸的基本单位，其完全水解时产生、

和。

6．核苷与磷酸通过相连成核苷酸。磷酸化作用一般发生在戊糖的位置，但核糖的和及脱氧核糖的位置也可磷酸化。

7．维持DNA二级结构稳定性的因素主要是和。其中

对双螺旋的稳定性具有重要意义。

8． tRNA的三叶草结构含有个区域，分别是：、、

、和。

9．参与RNA和蛋白质的某些反应，具有的催化活性，是另一

类生物催化剂。

10．在DNA双螺旋模型中，处于分子外边，则在中央呈螺旋

状排列。

11．在DNA的碱基配对中，A、T、通过个氢键相连，而C、G、通过个氢键相连。 12．DNA变性后，会发生效应，这是因为变性DNA失去，暴露了

嘌呤嘧啶的。

三、简答题

1．比较DNA和RNA在分子组成和结构上的异同点。

2．试述RNA的主要种类及其生理学作用。 3． tRNA分子结构上有哪些特点？

4．何为DNA的变性？变性后的DNA改变了哪些特性？

5． mRNA结构的哪些特征与mRNA在细胞质的稳定性有关？ 6．何为核酶？其特点是什么？

四、问答题

1．试述DNA双螺旋结构的要点及其与DNA生物学功能的关系。

2．什么是解链温度？影响某种核酸分子Tm值大小的因素是什么？为什么？

3．在染色质中，DNA与组蛋白紧密结合，根据DNA和组蛋白的结构，什么样的力与这种

紧密结合有关？

4．何为核酸分子杂交？设想一下在医学的应用？

参考答案

一、选择题：

1．C 2．B 3．B 4．C 5．D 6．B 7．C 8．D 9．E 10．D 11．B 12．D 13．B 14．D 15．C 16．A 17．D 18．C 19．E 20．B 21．D 22．B 23．B 24．B 25．B 26．C

二、填空题：

1．A，U，C，G 2．反向互补 3．4种，A，G 4．m，t

5．单核苷酸，含氮碱，戊糖，磷酸 6．磷酸酯键，C5’，C2’，C3’，C3’ 7．碱基堆积力，氢键，氢键

8．氨基酸接受臂，T?环，双氢尿嘧啶环，反密码环，额外环 9．C3’羟基，C5’磷酸基因，C3’-C5’磷酸二酯键，碱基 10．2个，3个 11．碱基，亲水性

12．增色，碱基的堆积作用，共轭系统

三、简答题

1．组成与结构上的异同点：DNA：脱氧核糖、 A－T/C－G、双链、双螺旋

RNA：核糖、 A－U/C－G、单链、局部螺旋。

2．mRNA：蛋白质合成的模板；tRNA：识别密码子，运输氨基酸；rRNA：核蛋白体组成

成分。

3．tRNA结构特点是：二级结构是三叶草结构，三级结构是倒“L”型。

4．在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的

理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。DNA变性后的性质改变：DNA由线形变成无规则的线团；增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；粘度降低，沉降速度增加；浮力密度上升等。 5．mRNA的5’帽子结构可以保护核酸酶的水解，3’尾巴结构可延长其在细胞质中的时间。 6．具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）；特点：RNA既是酶又是底物，核酶通

常具有特殊的分子结构，如锤头、柄结构，这些结构是RNA可以独立完成rRNA的剪接的基础。

四、问答题

1．为右手反平行双螺旋，两链均围绕同一个中心轴；主链（由脱氧核糖基和磷酸基交替构

成）位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；螺旋的螺距为3．4nm，直径为2nm，每一圈需要10对碱基。螺旋的稳定因素为横向氢键和纵向碱基堆砌力。

2．加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大吸收值一半时的

温度，就是DNA的解链温度（融解温度，Tm）。影响某种核酸分子Tm值大小的因素：GC对的百分比；因为GC之间的氢键是三个，AT之间的氢键是二个。

3．组蛋白和DNA的结合是由于组蛋白富含带正电荷的侧链碱性基团和RNA带负电荷的磷

酸基团之间的静电吸引的结果。如果组白蛋白和RNA结合所成的染色质用稀酸处理，磷酸基质子化，失去它们的负电荷，复合物发生解离。如果该复合物用浓盐溶液处。 4．两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退

火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。分子杂交可用于：临床的病原体、肿瘤等疾病的基因检测，DNA序列的分析等。

第三章酶

本章要点

一、酶的概念

二、酶的分子组成

三、酶的活性中心

酶的活性中心、结合基团、催化基团

四、酶促反应的特点 1．具有极高的催化效率

2．具有高度的底物特异性：①绝对特异性 ②相对特异性 ③立体异构特异性 3．酶的催化活性是可以调节的

五、酶促反应的机制：

1．中间复合物学说与诱导契合学说

2．与酶的高效率催化有关的因素：①邻近效应与定向排列 ②多元催化作用 ③表面效应

六、酶促反应动力学：

1．底物浓度对反应速度的影响： ⑴ 底物对酶促反应的有饱和现象

⑵ 米氏方程及米氏常数：米氏方程：ν= Vmax[S]/(Km+[S]) ⑶ Km和Vmax的意义 ⑷ Km和Vmax的测定 2．酶浓度对反应速度的影响 3．温度对反应速度的影响

4．pH对反应速度的影响：酶的最适pH不是酶的特征性常数 5．抑制剂对反应速度的影响：

⑴ 不可逆抑制作用：专一性抑制、非专一性抑制

⑵ 可逆抑制作用：竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型 6．激活剂对反应速度的影响：

七、酶的调节： 1．酶活性的调节： ⑴ 酶原的激活

⑵ 变构调节；变构调节的特点：① 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的

变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。

⑶ 共价修饰调节；共价修饰调节的特点为：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；

②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。 2．酶含量的调节：

⑴ 酶蛋白合成的调节； ⑵ 酶蛋白降解的调节 3．同工酶的调节：

练习题

一、选择题

1．酶区别于一般催化剂的方面是：

A．能增加反应速度常数，但不改变平衡常数 B．对被催化的底物有高度专一性 C．能降低化学反应活化能 D．酶本身在反应中不被消耗

E．酶能在各种条件下，高效地催化化学反应 2．酶的化学本质是：

A．多糖 B脂类 C．核苷酸 D．蛋白质 E．氨基酸 3．磷酸化酶a变成无活性的磷酸化酶b，该作用属于：

A．酶的变构调节 B．酶蛋白的变性 C．酶的化学修饰 D．酶被抑制剂所抑制 E．酶与辅酶的分离

4．下列化合物中哪一个不含维生素？

A．CoA-SH B．TPP C．NADP+ D．FAD E．UDPG 5．下列何种反应式是酶的作用的基本方式？

A．S+E→ES B．ES→E+S C．E+S→ES→E+S D．S+E ES E+P E．E+S+P→ESP→E+P

6．组成酶的活性中心可能有如下各种化学基因和物质成分，但不包括：

A．含糖酶类的糖基 B．辅酶或辅基 C．－COOH D．－SH E．－OH

7．下列关于Km的描述何项是正确的？

A．Km值是酶的特征性常数

B．Km是一个常数，所以没有任何单位

C．Km值大表示E与S的亲力大，反之则亲和力小 D．Km值为V等于Vmax时的底物浓度 E．测定某一酶的Km值，必须用纯酶才行

8．当[S]>>[E]时，增加酶浓度，V将出现下列何种变化？

A．V保持不变 B．V降低

C．V与[E]呈S形曲线 D．V与[E]呈双曲线函数有关

E．V与[E]呈直线关系

＋＋

9．在NAD或NADP中含有哪一种维生素？

A．尼克酸 B．尼克酰胺 C．吡哆醇 D．吡哆醛 E．吡哆胺 10．下列何种作用不可能提高酶活性？

A．延长酶作用时间 B．加入酶必需的激活剂 C．变构酶分子发生变构效应 D．某些酶蛋白发生化学修饰 E．去除酶的抑制剂

11．在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化反应体系中加入一定浓度的丙二酸，结果导致反应速度

显著减慢，如再提高琥珀酸浓度，酶反应速度重又增加，此作用属： A．酶的激活作用 B．不可逆抑制作用 C．竞争性抑制作用 D．非竞争性抑制作用 E．酶的变性和复性

12．催化下列反应的谷丙转氨酶应属何种酶类？

丙氨酸+?-酮戊二酸谷氨酸+丙酮酸 A．氧化还原酶类 B．水解酶类 C．裂解酶类 D．异构酶类 E．转移酶类

13．一酶促反应，1/V时，对1/[S]作图得一直线，在某一抑制剂存在时，得到第二条直线，

它在1/[S]轴上与第一条直线相交。这说明： A．该抑制是不可逆抑制 B．该抑制属非竞争性抑制

C．S和I（抑制剂）对酶分子的同一部分都有亲和力 D．如增加[S]，该抑制作用可被解除 E．该I的分子结构必定与S分子相类似

14．根据1976年国际生化学会酶学委员会的规定，酶的一个国际单位是指

A．在特定条件下，每分钟催化生成1?mol产物的酶量 B．37℃下，每分钟催化生成1mg产物的酶量

C．25℃，其它为最适条件，每分钟催化生成1mmol产物的酶量 D．37℃，其它为最适条件，每分钟催化生成1?mol产物的酶量 E．最适条件下，每小时催化生成1g产物的酶量 15．下列辅基和辅酶，那一种不含B族维生素

A．TPP B．FAD C．NAD+ D．铁卟啉 E．磷酸吡哆醛 16．下列有关酶的概念哪一项是正确的？

A．所有的蛋白质都有酶活性 B．其底物都是有机化合物

C．其催化活性都需要特异的辅助因子 D．对底物都有绝对专一性 E．以上都不是

17．下列有关酶性质的叙述哪一项是正确的？

A．能使产物和底物的比值增高，使平衡常数增大 B．能加快化学反应达到平衡的速度

C．与一般催化剂相比较，酶的专一性高，催化效率相等 D．能提高反应所需要的活化能，使反应速度加快 E．能改变反应的△G0，从而加速反应 18．下列关于酶的叙述哪一项是正确的？

A．酶有高度催化效率是因为分子中含有能传递氢原子、电子或其他化学基团的辅基或

辅酶

B．酶的最适pH随反应时间缩短而升高

C．有些酶有同工酶，它们的理化性质不同是因为酶活性中心的结构不同 D．酶是高效催化剂，一般可用活力表示其含量 E．不同的酶催化不同的反应是因为其辅酶不同 19．酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应？

A．向反应体系提供能量 B．降低反应的自由能变化 C．降低反应的活化能 D．降低底物的能量水平 E．提高产物的能量水平

20．下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？

A．是一种结合蛋白质

B．与酶蛋白的结合比较疏松

C．由活性中心的若干氨基酸残基组成

D．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递 E．一般不能用透析或超滤方法与酶蛋白分开 21．酶促反应中决定酶专一性的部分是

A．酶蛋白 B．辅基或辅酶 C．金属离子 D．底物 E．催化基团 22．全酶是指什么？

A．酶的辅助因子以外的部分 B．酶的无活性前体

C．一种需要辅助因子的酶，并已具备各种成分 D．一种酶抑制剂复合物 E．专指调节酶

23．下列关于酶的活性中心的叙述哪项是正确的？

A．所有的酶都有活性中心 B．所有酶的活性中心都有辅酶

C．酶的必需基团都位于活性中心之内 D．所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E．所有酶的活性中心都含有金属离子 24．下列何种酶是不以酶原形式分泌的酶？

A．核糖核酸酶 B．胃蛋白酶 C．糜蛋白酶 D．羧基肽酶 E．胰蛋白酶 25．下列引起酶原激活方式的叙述哪一项是正确的？

A．氢键断裂，酶分子的空间构象发生改变引起的 B．酶蛋白与辅酶结合而实现的

C．是由低活性的酶形式转变成高活性的酶形式 D．酶蛋白被修饰

E．部分肽键断裂，酶分子空间构象改变引起的 26．下列对同工酶的叙述哪项是正确的？

A．是同一种属体内催化相同的化学反应而一级结构不同的一组酶 B．是同一种属体内除用免疫学方法外，其他方法不能区分的一组酶 C．是具有相同氨基酸组成的一组酶

D．是只有一个氨基酸不同的单一多肽链组成的一组酶 E．是催化相同反应的所有酶

27．乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，共形成几种同工酶？

A．2种 B．3种 C．4种 D．5种 E．6种 28．下列哪一项叙述符合“诱导契合”学说？

A．酶与底物的关系有如锁和钥的关系

B．酶活性中心有可变性，在底物影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反

应

C．酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同 D．底物的结构朝着适应活性中心方面改变

E．底物与酶的变构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应 29．下列对活化能的描述哪项是恰当的？

A．随温度而改变

B．是底物和产物能量水平的差值

C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同

D．是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量 E．以上都不是

30．下列对酶活力测定的描述哪一项是错误的？

A．既可测定产物的生成量，又可测定底物的减少量

B．一般来说，测定产物的生成量比测定底物的减少量更为准确 C．需最适pH

D．与底物浓度无关 E．需最适温度

31．唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉的能力显著降低，其原因是

－

A．酶蛋白变性 B．失去了辅酶 C．失去了Cl D．消耗了ATP E．酶含量显著减少

32．某种酶活性需以－SH基为必需基团，能保护此酶不被氧化的物质是

A．胱氨酸 B．两价阳离子 C．尿素 D．谷胱甘肽 E．离子型去污剂 33．Km值的概念是

A．在一般情况下是酶－底物复合物的解离常数 B．是达到Vmax所必须的底物浓度的一半 C．同一种酶各种同工酶Km值相同 D．是达到1/2Vmax的底物浓度 E．与底物的性质无关

34．一个酶用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是

A．最大 B．与其他底物相同 C．最小 D．居中间 E．与Ks相同

35．一个简单的酶促反应，当[S]<

A．反应速度最大

B．反应速度太慢难以测出 C．反应速度与底物浓度成正比 D．增加底物反应速度不受影响 E．增加底物可使反应速度降低

36．下列关于一个酶促反应的最大速度（Vmax）的叙述正确的是

A．酶的特征性常数

B．只有利用纯酶才能测定

C．根据该酶的Km值可计算某一底物浓度下反应速度相当Vmax的百分数 D．酶的Vmax随底物浓度改变而改变

E．向反应体系中加入各种抑制剂都能降低酶的Vmax

二、填空题

1．结合蛋白酶类的辅助因子可分为、二类。

2．与金属离子结合紧密的酶称为；不与金属离子直接结合而通过底物相连接的酶称

为酶。

3．根据与酶蛋白结合的不同，辅助因子可分为和两种。

4．酶的必需基因可分为和两种。常见的必需基因有上的羟基、的咪唑基、上的-SH和的γ-羧基等。 5．酶催化的机理是降低反应的，不改变反应的。

6．酶的特殊性主要表现在、和。

7．酶的专一性可分为、、等三种类型。

8．酶促反应受、、、、和等影响。 9．在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈线，双倒数作图

呈线

10．当浓度远大于酶浓度时，随着酶浓度的增加，亦增加，

呈关系。

11．Km是酶的常数，它只与、、有关，与无关。

12．最适pH 酶的特征性常数，其值受、、等影响 13．最适温度酶的特征性常数，反应时间延长时，最适温度可能 14．激活剂可与、或结合，以加快反应。 15．使用抑制剂时酶的抑制作用可分为可逆抑制与不可逆抑制，其中不可逆抑制是抑制剂与

酶分子的某些基团以方式结合，又可分为和，而可逆抑制是抑制剂与酶分子的某些基团以方式结合，又可分为、、和。

16．竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。 17．可逆性抑制中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外必

需基团相结合。

18．1976年国际生化学会酶学委员会规定：在特定条件下，每能催化底物转变为产物所需的酶量为一个国际单位。而催量（kat）表示的意义是：在特定的测定系统中，

每能催化底物转变为产物所需的酶量。 19．酶原的激活实质上是酶的形成或暴露的过程。

20．别构酶分子中有和部位。分别起着不同的作用。

21．共价修饰的方式有、、、等，使酶活性发生改变，从而影响酶促反应。

22．同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性

质的一组酶。乳酶脱氢酶的亚基分为型和型。

23．按酶促反应的性质，可以把酶分为类、类、类

类、类、类等六大类。 24．酶偶联测定的指示酶可利用脱氢酶类，这是因为其辅酶NADP+在波长340nm处吸

收峰，而NADPH在此波长下吸收峰

25．抗体酶即具有的性质，又具有的性质。

三、简答题

1．金属离子作为辅助因子的作用有哪些? 2．酶与一般催化剂相比有何异同?

3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何? 4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？ 5．举例说明酶的三种特异性。 6．简述“诱导契合假说”。

四、问答题

1．比较三种可逆性抑制作用的特点

2．如何理解必需基团与酶活性中心的相互关系？ 3．简述Km和Vmax的意义。

4．举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 5．说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。 6．简述酶与医学的关系。

参考答案

一、选择题

1．B 2．D 3．C 4．E 5．D 6．A 7．A 8．E 9．B 10．A 11．C 12．E 13．B 14．A 15．D 16．E 17．B 18．D 19．C 20．E 21．A 22．C 23．A 24．A 25．E 26．A 27．D 28．B 29．D 30．D 31．C 32．D 33．D 34．C 35．C 36．C

二、填空题

1．金属离子，小分子有机化合物 2．金属酶，金属活化酶 3．牢固程度，辅酶，辅基

4．结合基团，催化基团，Ser，His，Cys，Glu 5．活化能，平衡常数

6．对其底物有很高的催化效率，高度的特异性，可调节性 7．绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性

8．酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂 9．矩形双曲线，直线

10．底物，酶促反应速度，正比

11．特征性，酶的结构，底物，反应环境（pH，温度，离子强度），酶的浓度 12．不是，底物浓度，缓冲液的种类与浓度，酶的纯度 13．不是，降低

14．底物，酶，ES复合物

15．共价，专一性不可逆抑制作用，非专一性不可逆抑制作用，非共价，竞争性抑制作用，

非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用 16．增大，不变

17．竞争性，非竞争性

18．分钟，1?mol，秒钟，1mol 19．活性中心

20．催化部位，调节部位 21．磷酸化和脱磷酸化，甲基化和脱甲基化，乙酰化和脱乙酰化，氧化型和还原型巯基互变， 22．相同，不同，M，H

23．氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂解酶，异构酶，合成酶 24．无，有 25．抗体，酶

三、简答题

1． ①作为酶活性中心的催化基团参加反应。②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起

作用。③为稳定酶的空间构象所必需。④中和阴离子，降低反应的静电斥力。

2．相同点：①反应前后无质和量的改变；②只催化热力学允许的反应；③不改变反应的平

衡点；④作用的机理都是降低反应的活化能。不同点：①酶的催化效率高；②对底物有高度特异性；③酶在体内处于不断的更新之中；

④酶的催化作用受多种因素的调节；⑤酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。

3． ①酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。②一种酶蛋白只能结合

一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。③一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。④酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

4．酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基

团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

5．绝对特异性：①有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特

定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，脲酶只水解尿素。

②相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

③一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。

6．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关

系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称酶-底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。从而降低反应的活化能

四、问答题

1． ①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小

与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。 ②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不相同，只与酶活性中心以外的必需

基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。 ③反竞争性抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。

Km和Vmax均下降

竞争性抑制

与I结合的组分 Km与Vmax变化双倒数直线

Km↑，Vmax不变，汇集于纵轴，截距为1/Vmax

抑制类型非竞争性抑制 E、ES

Km不变，Vmax↓ 汇集于纵轴，截距为–1/Km

反竞争性抑制 ES

Km↓，Vmax↓ 平行线

2．酶是蛋白质，其分子比底物要大得多。在反应过程中，酶与底物接触只限于酶分子上与

酶活性密切相关的较小区域。在此区域中，集中于与酶活性密切相关的基团，此基团称为必需基团或活性基团。根据必需基团在酶活性中的作用不同，又可分为结合基团和催化基团，前者使酶与底物结合，后者催化底物反应。有的必需基团既具有结合功能也有催化功能。酶学上将这些必需基因比较集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域叫做酶的活性中心或活性部位。对单纯蛋白酶来讲，其活性中心就是由肽键上某些氨基酸残基组成，这些氨基酸残基，在蛋白质一级结构中可能彼此相距甚远，但经过肽链的折叠、卷曲等构象变化，使其相互集中形成三维构象成为活性中心。结合蛋白酶的活性中心的组成既有肽链上的某些氨基酸，又有辅助因子参加。除组成酶活性中心的必需基团之外，尚有活性中心外的必需基团，这些基团主要与维持酶的空间构象有关；某些酶的空间构象的改变能影响酶活性。

3． Km：①Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②当ES解离成E和S

的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用。③ Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境(如温度、pH、离子强度)有关,与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。 Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从 Vmax计算酶的转换数。其定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~104／秒之间。 4．以磺胺类药物为例，①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的

叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。②磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。

许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。

5．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应

速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1～2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。

6．许多疾病发生与发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。细胞内酶的改变可以通过

血清酶的测定予以反映。许多药物通过对细菌或人体内酶的作用达到治疗目的。酶还可以作为诊断试剂和药物对某些疾病进行诊断与治疗。酶还可作为工具酶或制成固定化酶用于科学研究；抗体酶是人工制造的兼有抗体和酶活性的蛋白质，具有广阔的开发前景。

第四章糖代谢

本章要点

一、糖类的生理功能

二、糖的无氧分解 1．概念 2．过程

3．糖无氧分解的调节 4．糖无氧分解的生理意义

三、糖的有氧氧化 1．概念 2．过程

3．三羧酸循环的过程，特点，生理意义4．糖有氧氧化的调节 5．糖有氧氧化的生理意义

四、磷酸戊糖途径 1．概念

2．磷酸戊糖途径的生理意义

五、糖异生 1．概念

2．糖异生的过程及调节 3．糖异生的生理意义

六、糖原的合成与分解 1．糖原的合成代谢 ⑴ 概念 ⑵ 过程

2．糖原的分解代谢 ⑴ 概念 ⑵ 过程

3．糖原的合成和分解的调节

七、血糖：

1．概念及其血糖的来源与去路： 2．血糖水平的调节机制

练习题

一、选择题

1．糖原的一个葡萄糖残基酵解时净生成的ATP数为

A．1个 B．2个 C．3个 D．4个 E．5个 2．1分子葡萄糖酵解时净生成ATP数为

A．1个 B．2个 C．3个 D．4个 E．5个 3．糖酵解途径最重要的调控位点是

A．磷酸化酶 B．乳酸脱氢酶 C．葡萄糖激酶 D．丙酮酸激酶 E．磷酸果糖激酶-1

4．磷酸果糖激酶-1最强的别构激活剂是

A．ATP B．柠檬酸 C．AMP D．2，6-二磷酸果糖 E．1，6-二磷酸果糖

5．以下关于磷酸果糖激酶-1的叙述都是正确的，除

A．是糖酵解过程中最重要的限速酶 B．1，6-二磷酸果糖有反馈抑制作用 C．因ATP/AMP比例下降而激活

D．2，6-二磷酸果糖是最强的别构激活剂 E．乙酰CoA增多间接抑制其活性 6．下列激酶均是糖酵解关键酶，除

A．磷酸甘油酸激酶 B．丙酮酸激酶 C．磷酸果糖激酶-1 D．已糖激酶 E．葡萄糖激酶

7．下列何种酶既参与糖酵解也参与糖异生过程

A．丙酮酸激酶 B．丙酮酸羧化酶 C．葡萄糖-6-磷酸酶 D．3-磷酸甘油醛脱氢酶 E．果糖二磷酸酶

8．糖酵解时下列哪二种代谢物可直接提供~P，使ADP生成ATP？

A．1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油醛 B．6-磷酸葡萄糖和3-磷酸甘油酸

C．磷酸二羟丙酮和1，3-二磷酸甘油酸 D．1，3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸 E． ?-磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸 9．不参加糖酵解的酶是

A．烯醇化酶 B．磷酸丙糖异构酶 C．丙酮酸激酶 D．磷酸甘油酸变位酶 E．葡萄糖-6-磷酸酶

10．下列哪一反应或阶段中伴底物磷酸化生成ATP

A．烯醇式丙酮酸→丙酮酸

B．1，6-二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛

C．6-磷酸葡萄糖→葡萄糖

D．3-磷酸甘油醛→3-磷酸甘油酸 E．1，6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖

11．1mol 3-磷酸甘油醛在肝脏彻底氧化时生成的ATP mol数为

A．38 B．36 C．3 D．20 E．18 12．以下都是丙酮酸脱氢酶复合体的辅助因子，除

A．TPP B．NADP+ C．CoA D．FAD E．硫辛酸 13．下列维生素参与丙酮酸氧化脱羧，除

A．泛酸 B．核黄素 C．生物素 D．硫胺素 E．尼克酰胺 14．关于糖的有氧氧化的描述正确的是

A．是需氧生物体内所有组织细胞获得能量的主要方式 B．糖酵解抑制有氧氧化

C．1分子葡萄糖彻底氧化过程中有6个底物磷酸化反应 D．在胞液中进行

E．产生的NADH，与保护红细胞膜完整性有关 15．下列物质彻底氧化时生成ATP数最多的是

A．乳酸 B．磷酸甘油 C．丙酮酸 D．磷酸烯醇式丙酮酸 E．丙氨酸 16．CH3CO~SCoA与下列物质的合成有关，除

A．脂肪酸 B．胆固醇 C．丙酮 D．乙酰乙酸 E．胆汁酸 17．有关乙酰CoA的描述错误的是

A．是丙酮酸羧化酶的别构激活剂 B．分子中含有一个高能键 C．不能透过线粒体内膜

D．转变为丙酮酸后异生成糖 E．合成胆固醇的原料

18．下列酶反应中均有CO2的产生或利用，除

A．异柠檬酸脱氢酶 B．苹果酸脱氢酶

C．6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 D．苹果酸酶

E．?- 酮戊二酸脱氢酶

19．与GSH不足发生溶血性贫血有关的遗传性酶缺陷是

A．谷胱甘肽过氧化物酶 B．异柠檬酸脱氢酶 C．6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 D．谷胱甘肽-S-转移酶 E．苹果酸酶

20．关于磷酸戊糖途径描述错误的是

A．NADP+是受氢体

B．6-磷酸葡萄糖脱氢酶为关键酶 C．有关酶系存在于胞液中 D．肌肉组织缺乏此途径 E．只在红细胞中进行

21．关于糖原合成的叙述错误的是

A．鸟苷二磷酸葡萄糖是葡萄糖的供体 B．需原有的糖原分子为引物 C．糖原合成酶是关键酶

D．体内糖原的总含量最多的组织是肌肉 E．在糖链的非还原端开始 22．以下均为糖异生的原料，除

A．丙氨酸 B．延胡索酸 C．甘油 D．乳酸 E．乙酰乙酸 23 脂肪酸不能转变为葡萄糖，下列理由中错误的是

A．脂肪酸氧化成乙酰CoA，后者进入三羧酸循环即被氧化成CO2及H2O B．乙酰CoA不能净生成三羧酸循环的中间产物

C．丙酮酸→乙酰CoA的反应是不可逆的，乙酰CoA不能转变为丙酮酸 D．乙酰CoA不能直接转移到线粒体外 E．脂肪酸氧化的唯一产物是乙酰CoA

24．有关胰高糖素调节糖代谢的叙述哪一项是错误的

A．活化膜结合的腺酸环化酶

B．胞内cAMP浓度增加，激活蛋白激酶A C．磷酸化酶磷酸化活性降低 D．促进糖异生

E．不作用于肌肉组织 25．葡萄糖吸收的方式是

A．扩散 B．易化扩散 C．直接与葡萄糖载体结合后转运 D．与Na+结合在同一载体，但葡萄糖与Na+转运方向相反 E．与Na+结合在同一载体，靠Na+顺梯度的转运而进入细胞 26．糖酵解途径中生成的丙酮酸必须进入线粒体氧化，因为

A．乳酸不能通过线粒体 B．这样胞液可保持电中性 C．丙酮酸脱氢酶在线粒体内 D．丙酮酸与苹果酸交换 E．丙酮酸在苹果酸酶作用下转变为苹果酸 27．下列酶中哪一个直接参与底物水平磷酸化？

A．?-酮戊二酸脱氢酶 B．3-磷酸甘油醛脱氢酶 C．琥珀酸脱氢酶 D．6-磷酸葡萄糖脱氢酶 E．磷酸甘油酸激酶 28．6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要

A．磷酸葡萄糖变位酶及磷酸化酶 B．磷酸葡萄糖变位酶及醛缩酶

C．磷酸葡萄糖异构酶及磷酸果糖激酶 D．磷酸葡萄糖变位酶及磷酸果糖激酶 E．磷酸葡萄糖异构酶及醛缩酶

29．6-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖，需要

A．ATP B．NAD+ C．磷酸葡萄糖异构酶 D．1，6-二磷酸葡萄糖 E．1，6二磷酸果糖 30．糖酵解时丙酮酸不会堆积，因为

A．乳酸脱氢酶活性很强

B．丙酮酸可在丙酮酸脱氢酶作用下生成乙酰CoA

C．NADH/NAD+太低

D．乳酸脱氢酶对丙酮酸的Km值很高

E．丙酮酸可氧化3-磷酸甘油醛脱氢酶反应中生成的NADH 31．糖原合成酶的变构调节物是

A．柠檬酸 B．长链脂酰CoA C．GTP D．2，3-二磷酸甘油酸 E．6-磷酸葡萄糖 32．关于糖原合成错误的是

A．糖原合成过程中有焦磷酸生成 B．?-1，6-葡萄糖甘酶催化形成分枝 C．从1-磷酸葡萄糖合成糖原要消耗~P D．葡萄糖供体是UDPG

E．葡萄糖基加到糖链末端葡萄糖的C4上 33．糖原分解所得到的产物是

A．UDPG B．1-磷酸葡萄糖 C．6-磷酸葡萄糖 D．葡萄糖 E．1-磷酸葡萄糖及葡萄糖 34．下列酶中哪一个与丙酮酸生成糖无关

A．果糖二磷酸酶 B．丙酮酸激酶 C．磷酸葡萄糖变位酶 D．烯醇化酶 E．醛缩酶 35．下列酶促反应中，哪个是可逆的？

A．糖原磷酸化酶 B．已糖激酶 C．果糖二磷酸酶 D．磷酸甘油激酶 E．丙酮酸激酶 36．下列物质彻底氧化时，哪一种生成ATP最多

A．3个葡萄糖 B．1个硬脂酸 C．9个乙酰CoA D．6个丙酮酸 E．3个柠檬酸 37．肝丙酮酸激酶的一个变构抑制剂是

A．乙酰CoA B．丙氨酸 C．6-磷酸葡萄糖 D．NADH E．AMP 38．血糖浓度低时脑仍可摄取葡萄糖而肝不能，因为是

A．胰岛素的作用 B．已糖激酶的Km低 C．葡萄糖酶的Km低 D．血脑屏障在血糖低时不起作用 E．葡萄糖激酶的特异性 39．Cori循环是指

A．肌肉内葡萄糖酵解成乳酸，有氧是乳酸重新合成糖原 B．肌肉从丙酮酸生成丙氨酸，肝内丙氨酸重新变成丙酮酸

C．糖原与1-磷酸葡萄糖之间的转变，因1-磷酸葡萄糖也称Cori酯

D．外周组织内葡萄糖酵解成乳酸，乳酸在肝异成葡萄糖后释入血中，供周围组织利用 E．肌肉内蛋白质分解、生成丙氨酸，后者进入肝异生为葡萄糖。葡萄糖再经血液输送

到肌肉

40．下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是

A．三羧羧循环 B．脂肪酸氧化 C．电子传递 D．氧化磷酸化 E．糖酵解

41．正常静息状态下，大部分血糖被哪一器官作为燃料

A．肝 B．脑 C．肾 D．脂肪 E．肌肉

二、填空题

1．糖原分支结构不仅增加了糖原的水溶性有利于，也增加非还原端数目，从而增加了糖原与的作用的机率。

2．糖原合成的主要部位是和。糖原以颗粒储存于细胞浆中，糖原颗粒结合参与的酶。

3．糖原是具有的不均一分子，在糖原分子中，大多数葡萄糖以糖苷键相

连，分支点则以糖苷键相连。

4．是葡萄糖代谢的关键化合物，它是葡萄糖进入任何代谢途径的，其

代谢途径取决于机体的和的需求。

5．调节糖原合成与分解的关键是改变和的活性。它们主要是通过

以及的调节。

6．异生的途径基本上是糖酵解的过程，但不是过程。

7．葡萄糖在分解代谢中，将电子传递给和再传递给O2，同时产

生。

8． NADPH是生物合成还原力的载体，它主要产生于代谢途径。 9．如果水平很高，对的反馈控制将抑制葡萄糖进入酵解途径。 10．酵解途径的第一部分葡萄糖通过和将产生一个能被分解成两

个丙糖磷酸的分子。

11．酵解中第一次能量的获得是由于一个磷酸基从被转移到ADP而形成

的的结果。

12．活性的复杂性控制将保证只在当需要时才引起糖原分解。 13．正常情况下，血糖维持在相当恒定的水平，是有赖于体内具有高效率的调节血糖浓度

的机构，有效地控制血糖的和，使其处于状态。

14．血糖的主要来源是：血糖的主要去路是：。

15．胰岛素通过下列作用、、、

、使血糖。

16．使血糖升高的激素有、、和。 17．糖酵解是指，其生理意义是，在失血、

呼吸障碍、肺及心血管疾病时，由于酵解也加强。 18．人体内是仅靠糖酵解获得能量的细胞。

19．糖酵解的三个关键酶是、和。它们均

为诱导合成。

20．糖有氧氧化的关键酶是、、、、

。它们都受抑制，激活。 21．丙酮酸脱氢酶系需要的5种辅助因子是：、、

、和等。 22．丙酮酸脱氢酶系是一个由、和组成的多酶体系。

23．以辅助因子成份参与?酮酸氧化脱羧反应的B族维生素有、、

、。

24．一克分子葡萄糖经酵解生成克分子乳酸、净形成克分子ATP；经

有氧氧化净形成克分子ATP。

25．葡萄糖激酶存在于中，对的亲和力；已糖激酶存在于组织中，对底物亲和力。

26． NADPH的主要生理意义是、

和等。

27．促进糖异生的激素是，抑制糖异生的激素是。 28．异生过程的四个关键酶是、、和

。

三、简答题

1．糖原

2．无氧酵解途径 3．糖的有氧氧化途径 4．丙酮酸羧化支路

5．乳酸循环（Cori循环） 6．?-酮酸氧化脱羧 7．巴斯德效应 8．级联机制

四、问答题

1．为什么说糖酵解是糖分解的最普遍最重要的一条途径？ 2．何谓糖异生？糖异生的生理意义是什么？ 3．何谓磷酸戊糖途径？其生理功能是什么？ 4．NADPH的生理功能是什么？

5．举例说明激素-cAMP-蛋白激酶系统调节糖原代谢的机理。 6．讨论血糖的来源和去路以及维持恒定的因素。 7．试述参与糖代谢的B族维生素及其功能

参考答案

一、选择题

1．C 2．B 3．E 4．D 5．B 6．A 7．D 8．D 9．E 10．D 11．D 12．B 13．C 14．C 15．B 16．C 17．D 18．B 19．C 20．E 21．A 22．E 23．E 24．C 25．E 26．C 27．E 28．C 29．D 30．E 31．E 32．B 33．E 34．B 35．D 36．B 37．B 38．B 39．D 40．E 41．B

二、填空题

1．贮存，合成，分解 2．肝脏，肌肉，糖原代谢 3．高度分支，?-1.4，?-1.6

4．G-6-P，起始物质，状态，能量

5．糖原合成酶，糖原磷酸酶，共价修饰，别构效应 6．逆向，可逆

7．NAD+，FAD，ATP 8．磷酸戊糖

9．ATP，磷酸果糖激酶

10．磷酸化，异构化，可相互转化 11．1,3二磷酸甘油酸，ATP 12．糖原磷酸化酶，ATP 13．来源，去路，动态平衡

14．食物中糖的消化吸收、肝糖原分解、糖异生作用，氧化供能、合成糖原、转变为其他糖

类、转变为脂肪和非必需氨基酸

15．促进肌肉、脂肪组织载体转运葡萄糖进入细胞，促进肝糖原、肌糖原合成，促进糖的有

氧氧化，促进糖转变为脂肪，抑制糖异生，降低 16．胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素，生长激素 17．氧供应不足条件下葡萄糖或糖原的葡萄糖单位分解为丙酮酸进而还原为乳酸的过程，在

氧供不足条件下分解葡萄糖供给能量，机体缺氧 18．红细胞

19．已糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶，胰岛素

20．磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶，丙酮酸脱氢酶复合体，异柠檬酸脱氢酶，柠檬酸合成酶，

ATP浓度升高，AMP和ADP浓度升高 21．TPP（焦磷酸硫胺素），硫辛酸，FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸），NAD+（尼克酰胺腺嘌

呤二核苷酸），辅酶A

22．硫辛酸乙酰转移酶，转乙酰化酶，二氢硫辛酸脱氢酶 23．硫胺素，泛酸，尼克酰胺，核黄素 24．2，2，36或38

25．肝组织，葡萄糖，小，肝外，大

26．作为供氢体参与一些物质的生物合成，作为谷胱甘肽还原酶辅酶维持细胞内GSH正常

含量，作为加单氧酶供氢体参与生物转化 27．肾上腺素、胰高血糖素，胰岛素

28．丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶

三、简答题

1．是葡萄糖的一种储存形式，它是由葡萄糖分子在酶催化下聚合而成具有分支结构的葡萄

糖聚合物。

2．无氧条件下，葡萄糖氧化分解生成丙酮酸并还原为乳酸的过程。一分子葡萄糖经无氧酵

解可净生成两分子ATP。

3．在有氧条件下，葡萄糖氧化分解成丙酮酸，可进入线粒体，再经脱羧生成乙酰CoA，后

者进入三羧酸循环彻底氧化为CO2、水和释出能量。1分子葡萄糖经此途径产生36或38分子 ATP，绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量

4．糖异生途径中，由线粒体丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酶酸逆向转变

为磷酸烯醇式丙酮酸的过程，是糖异生关键步骤。

5．肌肉收缩如剧烈运动或供氧不足时，肌糖原酵解产生大量乳酸，经血液运至肝脏，经糖

异生转变为糖原或葡萄糖，释入血液，又可被肌肉摄取，重新转变为肌糖元，这一肌糖原分解、乳酸再利用和合成肌糖原的循环反应组称为乳酸循环或Cori循环。

6． ?--酮酸，如丙酮酸和?-酮戊二酸，在?碳脱羧基并伴脱氢氧化。丙酮酸氧化脱羧产生乙

酰辅酶A，?-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA。此类脱羧反应是由特异的脱氢酶复合体催化，需要TPP、NAD+、FAD、硫辛酸、CoA等辅助因子参加的不可逆反应。

7．糖的有氧化抑制制糖酵解的作用。主要由于供氧充足条件下，细胞内ATP/ADP比值升

高，抑制磷酸果糖激酶-1；同时6-磷酸葡萄糖增加，反馈抑制已糖激酶。 8．逐级放大效应的连续激活的反应顺序，例如激素-cAMP-蛋白激酶系统通过一系列系统的

酶促反应激活磷酸化酶的过程。由于有逐级放大效应，故极小量激素，即可发挥充分作用，称级联机制。

四、问答题

1．糖酵解是指葡萄经酶酸促降解成丙酮酸并伴随着产生ATP的过程。这条途径不仅在动、

植物体内存在，而且在许多微生物中也存在。该途径在有氧或无氧条件下都能进行，只是产生的丙酮酸在不同的条件下有不同的去向。它是生物的最基本的能量代谢系统，因为它能保证生物或某些组织在缺氧条件下为生命活动提供能量。

2．由非糖物质转变为葡萄糖的过程。它是体内单糖生物合成的唯一途径。

糖异生具有重要的生理意义：①作为补充血糖的重要来源，它是体内维持血糖浓度相对恒定的一个重要途径。②回收乳酸能量，防止乳酸中毒。③协助氨基酸代谢，也是某些氨基酸异生为糖的过程。

3．葡萄糖生成葡萄糖-6-磷酸后可在酶作用下氧化脱羧生成磷酸戊糖的途径。

①提供以NADPH形成的还原力，这是胞液中NADPH的重要来源，参与多种代谢反应。

②提供5-磷酸核糖，用于核苷酸和核酸的生成。 4． ①参与多种生物合成还原反应的供氢体。

②NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，能维持谷胱甘肽的还原态，对维持红细胞的功能及完整性起重要作用。

③NADPH是加单氧酶系的供氢体，它参与羟化反应，因而与肝脏中药物、毒物和某些激素等的生物转化有关。

5．血糖降低时，胰高糖素分泌增加，与肝细胞膜上特异受体结合，经G蛋白转导，激活腺

苷酸环化酶，使细胞内cAMP浓度增高，cAMP通过变构作用激活蛋白激酶A，后者通过共价修饰，使糖原合成酶磷酸化活性降低，磷酸化酶磷酸化活性增加，从而抑制糖原合成促进糖原分解使血糖升高。

6．血糖来源：食物中糖的消化吸收、肝糖原分解和糖异生产生的葡萄糖。血糖的去路是各

组织的摄取利用，如氧化供能、合成糖原，转变为脂肪和非必需氨基酸、转变为其他糖及其衍生物等。正常人安静状态下的空腹血糖水平，恒定于3．9～6．2nmol/L（70～110mg/dL，碱性铜法）或3．3～5．6mmol/L（60～100mg/dl，葡萄糖氧化酶法）。这是通过神经、体液和组织器官等因素调节，使进出血液的葡萄糖呈动态平衡的结果。组织器官的调节，如肝脏通过肝糖原的合成和分解、糖异生等作用调节血糖水平，肌肉、脂肪组织随血糖升高而增多摄取血糖；神经系统如低血糖时，延脑“糖中枢”兴奋，除直接传至肝脏影响糖原分解等过程外，还可通过激素间接调节血糖浓度；激素中胰岛素是唯一降低血糖的激素，胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长素等是升高血糖浓度的激素。激素的分泌受血糖浓度调控，血糖浓度升高时胰岛素分泌增加，使血糖降低，血糖降低时，胰高糖素等分泌增加，从而使血糖维持恒定水平。 7．硫胺素（维生素B1），辅酶形式为硫胺素焦磷酸酯，是?-酮酸氧化脱羧酶系（包括丙酮

酸脱氢酶系和?-酮戊二酸脱氢酶系）的辅酶，也是转酮酶的辅酶。尼克酰胺（维生素PP），辅酶形式NAD+和NADP+，前者主要是糖的有氧氧化过程中脱氢酶的辅酶，后者参与磷酸戊糖途径，是6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶。

核黄素（维生素B2），辅酶形式FAD和FMN，前者是?-酮酸氧化脱羧酶系和琥珀酸脱氢酶等的辅酶，后者参与呼吸链传递氢和电子

泛酸是构成辅酸A的成分，是?酮酸氧化脱羧酶系辅酶，起酰基载体作用。生物素，丙酮酸羟化酶辅基，在羧化反应中起CO2载体作用。

第五章脂类代谢

本章要点

下图概括了本章的基本内容, ? 部分,希望同学们自己总结归纳。标注部分为重点强调的概念． ? 不溶于水而易溶于有机溶剂 ? 能为机体所利用酮体脂肪的动员 β-氧化贮存方式代谢机体自身合成来消组特食物供给源脂肪酸化成点脂肪吸成分收醇 ? ? 血浆中的脂类运输和代谢形式

脂类分类必需脂肪酸作用贮能、供能生物膜的重要组分胆固醇合成原料胆固醇及其脂胆固醇的转化血脂类脂主要类别磷脂生物膜的基本结构糖脂血浆脂蛋白分组代类成谢? 脂蛋白受体载脂蛋白 41

练习题

一、选择题

l．下列哪一种物质在体内可直接合成胆固醇？

A．丙酮酸 B．草酸 C．苹果酸 D．乙酰CoA E．?-酮戊二酸 2．胆固醇是下列哪一种物质的前体？

A．CoA B．维生素A C．维生素D D．乙酰CoA E．维生素E 3．密度最低的血浆脂蛋白是

A．乳糜微粒 B．?脂蛋白 C．前?脂蛋白

D．?脂蛋白

E．脂蛋白(a) 4．脂肪酸生物合成

A．不需乙酰辅酶A B．中间产物是丙二酰辅酶A C．在线粒体内进行 D．以NADH为还原剂 E．最终产物为十以下脂肪酸

5．肝脏生成乙酰乙酸的直接前体是

A．?-羟丁酸 B．乙酰乙酰辅酶A C．?-羟丁酰辅酶A D．羟甲戊酸 E．羟甲基戊二酰辅酶A 6．胞质中合成脂肪酸的限速酶是

A．?-酮脂酰合成酶 B．水化酶

C．乙酰辅酶A羧化酶 D．脂酰转移酶 E．软脂酸脱酰酶

7．脂肪酸生物合成所需的乙酰辅酶A由

A．胞质直接提供

B．线粒体合成并转化成柠檬酸转运至胞质

C．胞质的乙酰肉碱提供

D．线粒体合成，以乙酰辅酶A形式运输到胞质 E．胞质的乙酰磷酸提供

8．甘油三酯生物合成的第一个中间产物是

A．甘油一酯 B．1,2-甘油二酯 C．溶血磷脂酸 D．磷脂酸 E．脂酰肉碱

9．脂肪酸生物合成所需的氢由下列哪一递氢体提供？

A．NADP B．FADH2 C．FAD

D．NADPH+H+ E．NADH+ H+

10．脂肪细胞酯化脂肪酸所需的甘油

A．主要来自葡萄糖 B．由糖异生形成 C．由脂解作用产生 D．由氨基酸转化而来 E．由磷脂分解产生

11．关于肉碱功能的叙述下列哪一项是正确的？

A．转运中链脂肪酸进入肠上皮细胞 B．转运中链脂肪酸进人线粒体内膜 C．参与视网膜的暗适应 D．参与脂酰转运酶促反应

E．为脂肪酸生物合成所需的一种辅酶

12．下列关于脂肪酸从头合成的叙述哪一项是正确的？

A．不能利用乙酰辅酶A B．仅能合成少于十碳的脂肪酸 C．需丙二酰辅酶A作为活性中间体 D．在线粒体中进行

E．以NAD为辅酶

13．脂肪酸活化后，?-氧化的反复进行不需要下列哪种酶的参与？

A．脂酰辅酶A脱氢酶

B．??羟脂酰辅酶A脱氢酶 C．脂烯酰辅酶A水合酶 D．??酮脂酰辅酶A裂解酶 E．硫激酶

14．下列哪一生化反应在线粒体内进行

A．脂肪酸的生物合成 B．脂肪酸?-氧化 C．脂肪酸?-氧化

D．胆固醇的生物合成 E．甘油三酯的生物合成

15．下列磷脂中，哪一种含有胆碱？

A．脑磷脂 B．卵磷脂 C．磷脂酸 D．脑苷脂 E．心磷脂

16．脂蛋白脂肪酶(LPL)催化

A．脂肪细胞中甘油三酯水解 B．肝细胞中甘油三酯水解 C．VLDL中甘油三酯水解 D．HDL中甘油三酯水解 E．LDL中甘油三酯水解

17．下列哪一种化合物是脂肪酸？

A．顺丁烯二酸 B．柠檬酸 C．苹果酸 D．亚麻酸 E．琥珀酸

18．体内储存的脂肪酸主要来自

A．类脂

B．生糖氨基酸 C．葡萄糖 D．脂肪酸 E．酮体

19．下列哪种物质不是??氧化所需的辅助因子？

A．NAD+ B．肉碱 C．FAD D．CoA E．NADP+

20．细胞内催化脂肪酰基转移至胆固醇生成胆固醇酯的酶是

A．LCAT

B．脂酰转运蛋白 C．脂肪酸合成酶 D．肉碱脂酰转移酶 E．ACAT

21．血浆中催化脂肪酰基转运至胆固醇生成胆固醇酯的酶是

A．LCAT B．ACAT C．磷脂酶

D．肉碱脂酰转移酶

E．脂酰转运蛋白

22．脂肪大量动员时肝内生成的乙酰辅酶A主要转变为

A．葡萄糖 B．胆固醇 C．脂肪酸 D．酮体 E．胆固醇酯

23．卵磷脂生物合成所需的活性胆碱是

A．TDP?胆碱 B．ADP?胆碱 C．UDP?胆碱 D．GDP?胆碱 E．CDP?胆碱

24．乙酰辅酶A羧化酶的变构抑制剂是

A．柠檬酸 B．cAMP C．CoA D．ATP

E．长链脂酰辅酶A

25．脂肪动员时脂肪酸在血液中的运输形式是

A．与球蛋白结合 B．与VLDL结合 C．与HDL结合 D．与CM结合 E．与白蛋白结合

26．软脂酰辅酶A一次??氧化的产物经过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为

A．5 B．9 C．12 D．17 E．36

27．脂肪酸??氧化酶系存在于

A．胞质 B．微粒体 C．溶酶体

D．线粒体内膜 E．线粒体基质

28．磷酸甘油酯中，通常有不饱和脂肪酸与下列哪一个碳原子或基团连接？

A．甘油的第一位碳原子 B．甘油的第二位碳原子 C．甘油的第三位碳原于 D．磷酸 E．胆碱

29．由乙酰辅酶A在胞液中合成1分子硬脂酸需多少分子NADPH＋H+

A．14分子 B．16分子 C．7分子 D．18分子 E．9分子

30．下列哪一种物质不参与由乙酰辅酶A合成脂肪酸的反应？

A．CH3COCOOH

B．COOHCH2CO ~ COA C．NADPH＋H+ D．ATP E．CO2

31．下列哪一种物质不参与肝脏甘油三酯的合成

A．甘油-3-磷酸

B．CDP-二脂酰甘油 C．脂肪酰辅酶A D．磷脂酸 E．二脂酰甘油

32．关于脂肪酸生物合成下列哪一项是错误的？

A．存在于胞液中

B．生物素作为辅助因子参与

C．合成过程中，NADPH＋H+转变成NADP+ D．不需ATP参与

E．以COOHCH2CO~CoA作为碳源

33．下列哪一种物质是磷脂酶A2作用于磷脂酰丝氨酸的产物？

A．磷脂酸

B．溶血磷脂酰丝氨酸 C．丝氨酸

D．l,2-甘油二酯 E．磷脂酰乙醇胺

34．脂酰辅酶A在肝脏??氧化的酶促反应顺序是

A．脱氢、再脱氢、加水、硫解 B．硫解、脱氢、加水、再脱氢 C．脱氢、加水、再脱氢、硫解 D．脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E．加水、脱氢、硫解、再脱氢

35．下列哪一种物质不参与甘油三酯的消化并吸收入血的过程？

A．胰脂酶 B．载脂蛋白B C．胆汁酸盐 D．ATP

E．脂蛋白脂酶

36．内源性胆固醇主要由下列哪一种血浆脂蛋白运输？

A．HDL B．HDL2 C．VLDL D．CM E．HDL3

37．内源性甘油三酯主要由下列哪一种血浆脂蛋白运输？

A．CM B．LDL C．VLDL D．HDL E．HDL3

38．含载脂蛋白B100最多的血浆脂蛋白是

A．HDL B．LDL C．VLDL D．CM E．CM残粒

39．含载脂蛋白B48的血浆脂蛋白是

A．HDL B．IDL C．LDL D．CM E．VLDL

40．载脂蛋白AI是下列哪一种酶的激活剂？

A．脂蛋白脂酶 B．LCAT C．肝脂酶

D．脂肪组织脂肪酶 E．胰脂酶

41．载脂蛋白CII是下列哪一种酶的激活剂？

A．LPL B．LCAT C．肝脂酶 D．胰脂酶 E．ACAT

42．下列哪种脂肪酶是激素敏感性脂肪酶？

A．肝脂酶 B．胰脂酶

C．脂蛋白脂肪酶 D．脂肪细胞脂肪酶 E．辐脂酶

43．长期饥饿后血液中下列哪种物质的含量增加？

A．葡萄糖

B．血红素 C．酮体 D．乳酸 E．丙酮酸

44．在体内彻底氧化后，每克脂肪所产生能量是每克葡萄糖所产生能量的多少倍？

A．l倍多 B．2倍多 C．3倍多 D．4倍多 E．5倍多

45．在脑磷脂转化生成卵磷脂过程中，需要下列哪种氨基酸的参与？

A．氮氨酸 B．鸟氨酸 C．精氨酸 D．谷氨酸 E．天冬氨酸

46．l摩尔软脂酸在体内彻底氧化生成多少摩尔ATP？

A．129 B．96 C．239 D．86 E．176

二、填空题

1．脂类消化的主要部位是______，消化后吸收的主要部位是______。

2．脂类吸收入血有两条途径，中短链脂肪酸经______吸收入血，长链脂肪酸、胆固醇、

磷脂等经______吸收入血。

3．常用的两种血浆脂蛋白分类方法是______和______。

4．脂肪动员是将脂肪细胞中的脂肪水解成______和______释放入血，运输到其它组织器官

氧化利用。

5．长链脂酰辅酶A进入线粒体由______携带，限速酶是______。 6．位于血浆脂蛋白表面的是______基团，而位于其内核的是______

7．丙酮在酮体中占的比例很小，主要通过______和______两条途径排出体外。 8．酮体在肝脏生成后，由______运输至______氧化利用。?9．脂肪酸生物合成的基本原料是______和______。

10．______是脂肪酸生物合成的活性碳源，它是乙酰辅酶A经______酶催化生成。 11．脂肪酸生物合成在细胞的______中进行，关键酶是______。 12．脂肪的生物合成有两条途径，分别是______和______。 13．脂肪酸生物合成的供氢体是______，它来源于______。 14．胆固醇生物合成的基本原料是______和______。

15．胆固醇可在______转化成______排出体外，这是机体排出多余胆固醇的唯一途径。 16．LPL的功能主要是水解______和______中的甘油三酯。

17．LDL中的载脂蛋白主要是______，脂质主要是______。

18．LDL受体能识别和结合含载脂蛋白______和载脂蛋白______的脂蛋白。 19．含甘油三酯最多的人血浆脂蛋白是______和______。

20．含胆固醇酯最多的人血浆脂蛋白是______，含蛋白质最多的人血浆脂蛋白是______。 21．能被肝素激活并释放入血的脂肪酶是______和______。 22．LDL受体的调节方式是，HDL受体的调节方式是______。

23．细胞内游离胆固醇升高能抑制______酶的活性，增加______酶的活性。 24．血浆中间密度脂蛋白升高，血浆脂质中的______和______也会升高。 25．血浆脂蛋白______和______升高，均会使血浆甘油三酯升高。

三、简答题

1．何谓必需脂肪酸？ 2．什么叫脂肪动员？

3．什么是激素敏感性脂肪酶？ 4．简述什么是酮体？ 5．请解释脂解激素？ 6．何谓抗脂解激素？ 7．简述什么叫血脂？ 8．何谓Apolipoprotein？ 9．什么叫Lipoprotein？

10．简述什么是LDL receptor？ 11．简述Chylomicron？ 12．何谓VLDL？

13．简要说明磷脂酶A2？

14．什么是Lipoprotein lipase？ 15．什么是Pancreatic lipase？ 16．请解释ACP？

四．问答题

1．脂类消化吸收有何特点？

2．试述甘油三酯在机体能量代谢中的作用和特点？ 3．试述人体胆固醇的来源与去路？ 4．酮体是如何产生和利用的？

5．脂肪酸的?-氧化与生物合成的主要区别是什么？

6．磷脂的主要生理功能是什么？卵磷脂生物合成需要哪些原料？ 7．试述乙酸辅酶A在脂质代谢中的作用？ 8．试述脂肪酶在人体脂质代谢中的作用？ 9．什么是载脂蛋白，它们的主要作用是什么？ 10．试述脂蛋白受体在血浆脂蛋白代谢中的作用？

11．什么是血浆脂蛋白，它们的来源及主要功能是什么？

12．什么是LDL受体，它在维持细胞游离胆固醇平衡中有什么作用？ 13．参与甘油磷脂降解的主要磷脂酶有哪些，它们的作用是什么？ 14．胆固醇逆向转运的基本过程及作用？

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