生物化学作业带习题-1 下载本文

糖类 P6 三

11.对映体(diastereomer) 13.异头物(anomer) 14.异头碳(anomeric carbon) 15.半缩醛(hemiacetal) 16.变旋(mutarotation)

18.糖苷键(glycosidic bond) P7 五

2.构型与构象有何区别?

4.下列符号所代表的糖类化学名称分别是什么。

A. Glc B. Fuc C. Gal D. NAM E. NAG F. GalNAc G. Glc-6-P 7.已知葡萄糖在溶液中以环式结构存在,为什么仍然具有还原性? 8.指出下列寡糖和多糖的单糖残基和糖苷键类型,哪些是还原糖?

麦芽糖、乳糖、蔗糖、海藻糖、纤维二糖、棉子糖、淀粉、纤维素、糖原、几丁质 9. 请画出葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖的直链、环状结构。 脂类 P12 三

1.必需脂肪酸(essential fatty acid) 4.碘值(iodine value) 6.酸值(acid value) P12 五

2.写出下列简写符号的脂酸结构式:(1)16:0(2)14:3(7,10,13) 5.脂类物质在生物体内主要起那些作用?

6.简述脂蛋白的种类。(2003年中山大学医学院考研题)

P13 六

2.测得某甘油三酯的皂化价为200,碘价为60。

求(1)甘油三酯的平均相对分子质量

(2)甘油三酯分子中平均有多少个双键?(KOH的相对分子质量为56,碘的相对原子质量为126.9).

蛋白质化学(一) P18 三

2. 必需氨基酸(essential amino acid, EAA) 3. 等电点(isoelectric point, pI) 4. 肽键(peptide bond) 5. 二面角(dihedral angle) 6. 肽平面/单位(peptide plane/unit) P20 五

3. 下列试剂常用于蛋白质化学研究:CNBr、丹磺酰氯、脲、二硝基氟苯(CNFB)、6 mol/L HCl、?-巯基乙醇、水合茚三酮、胰蛋白酶、异硫氰酸苯酯、胰凝乳蛋白酶、SDS;指出分别完成下列任务,需用上述何种试剂? (2002年西南大学考研题) ① 测定小肽的氨基酸顺序

② 鉴定肽的氨基末端残基(所得肽的量不足10–7g)

③ 不含二硫键的蛋白质的可逆变性,若有二硫键存在时还需加入何种试剂 ④ 在芳香族氨基酸残基的羧基一侧裂解肽键 ⑤ 在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键

4. 蛋白质二级结构的类型、特点及其在分子整体空间结构的作用。 (2000年首都师范大学考研题)

6. 用1mol酸水解五肽,得2个Glu和1个Lys;用胰蛋白酶裂解成两个碎片,在pH=7时电泳,碎片之一移向阳极,另一向阴极;碎片之一用DNP水解得DNP-Glu;用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu。写出该五肽顺序 (2001年北京师范大学考研题)

7. 八肽氨基酸组成为Asp、Ser、Gly、Ala、Met、Phe、Lys2 ① FDNB与之反应再酸水解,得DNP-Ala

② 胰凝乳蛋白酶消化后分出一个四肽,其组成为Asp、Gly、Lys和Met,此四肽与FDNB

反应生成DNP-Gly

③ 胰蛋白酶消化八肽后,得到组成为Lys、Ala、Ser及Phe、Lys、Gly的两个三肽及一

个二肽,此二肽被CNBr处理后游离出Asp

请写出八肽的顺序及推理过程 (2002年北京师范大学考研题) 9. 根据氨基酸通式的R基团极性性质,20种常见氨基酸可分成哪四类?

11. 一种纯酶按质量算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%,试计算其最低相对分子质量(亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量均为131)。 蛋白质化学(二) P31 三

5.β折叠片(β-pleated sheet) 7.无规则卷曲(random coil)

9.超二级结构(super-secondary structure) 10.结构域(structure domain) 11.亚基(subunit) P33 五

1.蛋白质的α螺旋结构有何特点? 2.蛋白质的β折叠结构有何特点?

4.什么是蛋白质的二级结构?稳定二级结构的主要作用力是什么?多肽链中存在的脯氨酸对α螺旋的形成有何影响,为什么?哪种蛋白质完全由α螺旋构成?(2002年浙江大学考研题)

5.蛋白质的三级结构与亚基概念的区别? (2001年上海第二医科大学考研题) 8.举例说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸结构。(2005年中国科学院考研题) 13.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?

蛋白质化学(三) P40 三

2.寡聚蛋白(oligomeric protein) 3.同源蛋白(homologous protein)

4.协同效应(synergism or synergistic effect) 7.波尔效应(bohr effect) 8.别构效应(allosteric effect) P41 五

3.试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。(2004年中山大学医学院考研题) 7.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧和曲线,并加以简单说明 (2002年广州医学院考研题) 9.简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 (2002年北京师范大学题) 13.在体外,用下列方法处理对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响?

(1)pH从7.0增加到7.4。

(2)CO2分压从13.33×102Pa(10torr)增加到53.33×102Pa(40torr)。 (3)O2分压从79.99×102Pa(60torr)下降到26.66×102Pa(20torr)。 (4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L。 (5)α2β2解聚成单个亚基。

14.胰岛素分子中包含A链和B链,是否代表有两个亚基?为什么?

蛋白质化学(四) P50 四

1.指出从分子排阻层析柱上洗脱下列蛋白质时的洗脱顺序:为什么?分离蛋白质的范围是5000到。 (2000年中国科学院,2003年上海师范大学考研题)

蛋 白 质 肌红蛋白(马心肌) 过氧化氢酶(马肝) 细胞色素C(牛心肌) 肌球蛋白(鳕鱼肌) 糜蛋白酶原(牛胰) 血清清蛋白(人)

16.将A(200 000),B(150 000),C(75 0000),D(65 000)4种蛋白质的混合液进行凝胶过滤层析,下图中哪个图是真正的层析图,说明理由。凝胶的排阻相对分子质量界限是100 000左右。

A,B 相对分子质量

16900 13370 23240 68500

光吸收(280nm)光吸收(280nm) CD光吸收(280nm)BC,D AC D流出液/mL (a)

流出液/mL (b)

流出液/mL (c)

酶 P66 三

1.核酶(ribozyme)

4.活化能(activation energy) 8.辅酶(coenzyme) 9.辅基(prosthetic group)

14.酶的专一性(enzymatic specificity) 17.诱导契合假说(induced-fit hypothesis) 18.酶活力(enzyme activity) 27.抑制作用(inhibition) 28.抑制剂(inhibitor)