27.下列关于酶活性中心的叙述哪一个是不正确的? 1)是酶分子中直接与酶的催化作用有关的部位

2)对简单酶类来说，活性中心一般有少数几个氨基酸组成 3)必需基团一定在活性中心内

4)活性中心一般只占酶分子的很小一部分结构 28.琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是下列中的哪一个? 1)草酰乙酸 2)丙酮酸 3)丙二酸 4)琥珀酰CoA

29.下列关于磺胺类药物杀菌机理的叙述哪一项是正确的? 1)是叶酸合成酶的反竞争性抑制剂 3)是叶酸合成酶的竞争性抑制剂 2)是B12合成酶的竞争性抑制剂 4)使B12合成酶的反竞争性抑制剂 30.下列有关温度对酶反应速度影响的叙述哪一项是正确的? 1)酶反应速度随着温度的升高而加快

2)酶反应速度随着温度的升高而减慢，因酶变性失活 3)每种酶都有其最适温度 4)最适温度是酶的特征常数

31.下列有关pH对酶反应速度影响的叙述哪一项是不正确的? 1)pH不是酶的特征常数

2)在最适pH条件下酶表现出最大活性 3)在极端pH条件下酶易变性失活

4)酶反应速度对pH变化的曲线都是钟罩型的 32.下列关于酶的激活剂的叙述哪一个是正确的?

1)激活剂对酶的作用无选择性 3)激活剂一般都是小分子的有机化合物 2)激活剂一般都是无机离子 4)激活剂是能提高酶活性的物质 33.下列哪个是Km的单位?

1)单位/m1 2)nmol/s 3)mmol/min 4)mol/L 34.下列关于同功酶的叙述哪一项是错误的? 1)同功酶具有不同的理化性质

2)同功酶一般为寡聚酶，都具有特定的四级结构

3)同功酶能催化相同的化学反应，因此具有相同的分子结构

4)同功酶能催化相同的化学反应，但它们的分子结构、理化性质均不相同 35；下列关于酶的国际单位的论述哪一个是正确的?

1)1 I.U.指在最适条件下，每分钟催化lmol底物转化所需的酶量 2)1 I.U.指在最适条件下，每分钟催化lmol产物生成所需的酶量

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3) 1I.U.指在最适条件下，每分钟催化lμmol底物转化所需的酶量 4) 1I.U.指在最适条件下，每秒钟催化1μmol底物转化所需的酶量 （四）判断题

1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。

2.当[S]>>Km时，v趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。 4.别构酶的速度-底物关系曲线均呈S形曲线。

5.酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。 6.能催化蛋白质磷酸化反应的酶，称为磷酸化酶。

7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。

8.酶促反应的速度与底物浓度成正比. 9.酶促反应的初速度与底物浓度无关.

10.几乎所有的酶的Km值随酶浓度的变化而变化. 11.一般来讲,酶催化的反应速度愈快,酶的活力就愈高. 12.酶的催化效率极高,因为它能改变反应的平衡点. （五）分析和计算题

1.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。 2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。

3.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？

4.阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心？ 5.影响酶反应效率的因素有哪些(高效机制)?它们是如何起作用的? 6.试比较酶与非酶催化剂的异同点。 7.酶原及酶原激活的生物学意义是什么？

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参考答案

（一）名词解释

1.米氏常数（Km值）：是米氏酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol或mmol）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。

2.寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的， 也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。 寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。

3.指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。

4.变构酶：或称别构酶，一般具有多个亚基，在结构上除具有活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。

5.同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质却有所不同的一组酶。

6.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。

7.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

8.非竞争抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成酶-抑制剂或酶-底物-抑制剂复合物的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。这种抑制不能通过增加底物浓度的方法解除。

9.反竞争性抑制作用：抑制剂与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax和Km都变小，但Vmax/Km比值不变。

10.酶的比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示；比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指标。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。

11.酶原的激活：有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。

12.别构效应：又称为变构效应，当某些寡聚蛋白的别构中心与别构效应剂（变构效应剂）发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变酶的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。别构效应剂（变构效用剂）可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质（如底物、激活剂、抑制剂等）。

13.正协同效应：当底物与一个亚基上的活性中心结合后，引起酶分子构象的改变，使其它亚基的活性中心与底物的结合能力增强的作用，称为正协同效应。

14.共价修饰调节：指一类可在其它酶的作用下对其结构通过共价修饰（如磷酸化、腺苷酰化），使该酶在活性形式与非活性形式之间相互转变，这种调节称为共价修饰调节。

15.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化

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的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。

16.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，由这样的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。

17.可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必须基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。

（二）填充题

1.变构中心，S，直角双； 2. 1?mol/min； 3. -1/Km，1/Vmax； 4. n，小； 5. 蛋白激；蛋白磷酸酯； 6. 1:5； 7. 活化能，活化，加快； 8. 竞争性，非竞争性；9.转移，L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶10.酶蛋白,非蛋白质成分;11.两种或两种以上的物质,ATP;12.结合部位,催化部位; 13.ATP,CTP; 14.高,纯度;15.序变模型,齐变模型.16.对氨基苯甲酸,叶酸17.蛋白质,核酸

（三）选择题

1.1) 2.2) 3.3) 4.2) 5.4) 6.1) 7.2) 8.2) 9.3) 10.4) 11.2) 12.4) 13.4) 14.1) 15.4) 16.3) 17.3) 18.3) 19.3) 20.2) 21.3) 22.3) 23.3) 24.3) 25.3) 26.2) 27.3) 28.3) 29.3) 30.3) 31.4) 32.4)33.4) 34.3) 35.3)

（四）判断题

1.错。底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。

2.对。当[S]>>Km时，v趋向于Vmax，因为v=k3[E]，所以可以通过增加[E]来增加v。 3.错。酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。

4.错。别构酶的速度-底物关系曲线不一定均呈S形曲线，负协同效应为平坦的双曲线形式。

5.对。过渡态互补学说认为，酶与底物形成中间物的过程中，酶和底物的结构均会发生一定的变化，与酶结合的是底物的过渡态，因此，过渡态类似物更容易与酶的活性部位结合。

6.错。能催化蛋白质磷酸化反应的酶称为蛋白激酶。 7.对。8.错。9.错。10. 错 11.对 12. 错

（五）分析和计算题

1.（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；

（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。

2.竞争性抑制是指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I；同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。多数竞争性抑制在化学结构上与底物S相似，能与底物S竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标I/Vmax处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度Vmax，而使Km值变大。非竞争性抑制是指抑制剂I和底物S与酶E的结合互不影响，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放酶E和形成产物P。其特点是：I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/Km处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明

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