NH2-
Cl+ CH3NCH2N OO
SCH2CH2OPOPOHNH3C
OHOH
（3）含核黄素的辅酶为黄素单核苷酸、黄素-腺嘌呤二核苷酸，代号为FMN和 FAD ，其结构式为：
OHOH
OHOHOHO
CH2CHCHCHCH2OPOCH2O NNNNOH
CH3CONN
CH3NH NCNH2 O
FMN FAD
（４）含吡多素的辅酶为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，代号为PLP和PMP ，其结构式为： CH2NH2CHOOO
CH2OPOHHOCH2OPOHHO H3COHH3COH NN
磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺
3、什么叫酶？酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂有何区别？
解题要点：
酶是由生物细胞产生的，受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂，酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。
酶与一般非酶蛋白质和无机催化剂区别如下：酶一般是具有催化能力的蛋白质，
而非酶蛋白质无催化能力；
（2） 酶与无机催化剂相比较具有很高的催化效率、高度的专一性、活性可受到
调节和控制，但在高温或其它苛刻的物理或化学条件下，容易引起失活。 4、酶有几大类？每类的典型功用为何？
解题要点：
酶按其所催化的酶促反应的性质分为六大类，其典型功用分别如下：
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(1) 氧化-还原酶 氧化-还原酶催化氧化-还原反应 (2) 转移酶 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
(3)水解酶 水解酶催化底物的加水分解反应。
(4) 裂合酶 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
(5) 异构酶 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程 （6）合成酶 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
5、何谓全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶系统和诱导酶？它们之间区别有何区别?
解题要点： 全酶（双成分酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因子全酶是属于缀（结）合蛋白质的酶类.
辅酶：与酶蛋白（脱辅酶）结合比较疏松，而易分离（如用透析法）的辅助因子
调节酶：是指对代谢调节有特殊作用的酶类。它们的分子都具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功用。
同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
多酶系统：由几种酶靠非共价键彼此嵌合形成的，它有利于一系列反应的连续进行，分子量可达几百万以上。
诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导而产生的酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物的类似物。 它们之间区别如下： 项目 全酶 辅酶 调节酶 同工酶 多酶系统 诱导酶 6、试说明酶的催化机制？
解题要点：
结构上的要求 主要区别 酶蛋白（脱辅酶）+辅(助)因酶蛋白（脱辅酶）、辅(助)因子两者子 必须同时存在 辅(助)因子的一种 不能单独起酶的作用 包括别构酶（多聚体）和共价酶活力可经别构作用和共价修饰调调节酶（结构需共价修饰） 节 酶蛋白的分子结构所不同 能催化同一种化学反应 由几种酶靠非共价键彼此嵌有利于一系列反应的连续进行 合形成 ———— 需有特定诱导物才能产生较多的量 18
包括酶的专一性（酶如何与底物结合）及酶作用高效率（酶如何使反应加快）两个内容 。（1）酶的专一性关于酶作用专一性的学说有 “三点结合”的催化理论、锁钥学说、诱导契合学说，其中诱导契合学说被认为是目前较好的，诱导契合学要点内容如下：
（A）在酶的活性中心，aa残基的侧链排列具有某种程度的可朔性（柔性或可运动性）（B）当底物与酶分子接近时，酶蛋白分子受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化。（C）由于酶蛋白分子构象的变化，使酶的催化基团能够合适地处在底物被作用的地方，从而与底物楔合形成中间复合物。
（2）酶作用高效率（加速反应 ）的机制 关于酶作用高效率（加速反应 ）的机制有中间产物（络合物）、共价催化、底物形变与诱导契合、酸－碱催化等学说。 这些学说的本质是解释酶的活性中心与底物分子如何通过非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)或少数是通过共价键的作用来形成E-S反应中间物的，其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
7、酶的活性（部位）中心与催化部位是如何区别的？
解题要点： 酶的活性中心（部位）：是指酶蛋白分子中直接与底物结合，形成酶-底物复合物而起催化反应的特殊部位。它仅是酶蛋白分子中的一小部分，往往位于分子表面的局部凹穴（裂缝）中催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位（基团）称为催化部位（基团）
结合部位：酶分子中与底物结合的部位（基团）或区域一般称为结合部位（基团）
通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心，因此催化部位仅是活性部位的组成部分之一。
8、什么叫别（变）构酶？它有何特性和生化功用？
解题要点： 具有别（变）构作用的酶称别（变）构酶。其酶分子除具有与底物结合的部位（活性中心）外，还具有与非底物的化学物质（调节剂）结合的别（变）构部位或调节部位。这类酶与调节剂结合后，会引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。
别（变）构酶都为寡聚酶（含有2个或2个以上的亚基），它的活性中心负责酶与底物的结合与催化，别（变）构部位则负责调节酶反应速率。别（变）构酶有协同效应，动力学曲线不符合米氏方程。别（变）构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别（变）构调节来控制代谢途径之间的平衡。基因表达不论是调节蛋白对转录水平的控制，还是转录后的加工(或者是偶联的转录-翻译衰减)机制的控制都直接或间接地与别（变）构调节相关。因此对研究调控有重要的生物学意义。
9、有哪些因素可影响酶的反应速率？
解题要点： 影响酶的反应速率的因素有：
（1）酶浓度：当[E]﹤[S]且[S]维持不变时，则v与[E]成正比。（2）底物浓度：符合米氏方程：v=Vmax[S]/(Km+[S])（3）pH ：酶反应的有最适pH（4）温度：
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酶反应的有最适温度（5）激活剂：能提高酶活性（6）抑制剂：有可逆抑制和可逆抑制之分。可逆抑制包括竟争性抑制、非竟争性抑制和反竞争性抑制。（7）其它因素例：有机溶剂、表面活性剂可引起蛋白质变性，使酶丧失活性。 紫外线、放射性辐射、超声波等可破坏酶的活性。
10、米氏常数Km的意义是什么？Km数值说明什么问题？
解题要点： 米氏常数Km的意义：
（1）Km的物理意义是当反应速率等于最大速度一半时的底物浓度,米氏常数的单位为mol/L。
（2）不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。
(Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同测定条件下具有不同的Km值。)
（3）Km代表的是整个反应的反应速率与[S]之间的关系。 （4）可用于Vmax与[S]的相互换算
Km数值说明:
（1） Km值表示多大的[S]才能达到Vmax。
（2） Km值也可以表示与底物的亲和力的大小。
11、某一个酶的Km=24?10-4 mol/L,当[S]=0.05mol/L时,测得v=128?mol/min,计算出底物浓度为10-4mol/L时的初速度。
解: 因为v=Vmax[S]/(Km+[S])，故有：128?10-6= Vmax×0.05/（24?10-4+0.05），解得Vmax=134.14?10-6 mol/min 当底物浓度为10-4mol/L时，则v=134.14?10-6?10-4/（24?10-4+10-4）=5.37×10-6 mol/min
12、称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液，从中取出0.1mL酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知1h产生1500?g酪氨酸。另取2mL酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg(蛋白质中氮的含量比较固定,为16％)。若以1?g/ min酪氨酸的酶量为1个活力单位计算。根据以上数据求：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量及活力单位； （2）、比活力；
（3）、1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。 解题要点：
（1）、1mL酶液中所含的蛋白质量：0.2×6.25÷2=0.625 mg 1mL酶液中所含的活力单位:1500÷60÷0.1=250活力单位 （2）比活力250÷0.625=400活力单位/ mg蛋白
（3）1g酶制剂的总蛋白含量:1000÷25/25×0.625=625mg 1g酶制剂的总活力1000×25/25×250=250000单位
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